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第二章 蛋白质结构与功效;了解蛋白质元素组成;掌握蛋白质基本结构单位—氨基酸基本结构;了解氨基酸分类;了解稀有氨基酸和非蛋白质氨基酸;掌握氨基酸各种理化性质;掌握肽键、肽链和蛋白质一级结构概念,同时了解蛋白质一级结构表示方法;掌握二肽及多肽形成过程;了解蛋白质一级结构测定方法。
。; 思索题;一、概述;(一)蛋白质生物学意义和元素组成;2. 蛋白质元素组成;(二)蛋白质分类 ;1. 按蛋白质构象分类;纤维状蛋白质(fibroue protein) 胶原蛋白、弹性 蛋白、角蛋白、丝心蛋白等。;催化蛋白(酶)
调整蛋白
结构蛋白
运输蛋白
贮藏蛋白
运动蛋白
防御蛋白
电子传递蛋白;3.按蛋白质组成和溶解性分类;二、蛋白质基本组成单位–氨基酸 ;(一) 氨基酸结构;脯氨酸;(二)氨基酸分类;;;;2. 非编码氨基酸;3.非蛋白质氨基酸 ; 1.氨基酸两性解离及等电点
氨??酸是两性电解质(ampholyte);氨基酸两性解离;; ; ; (1)氨基酸构型
除甘氨酸以外,其余 20 种氨基酸 Cα都是不对称碳原子(手性)。;甘氨酸结构式;参加蛋白质组成氨基酸在可见光区都没有光吸收;
在紫外光区只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸有吸收光能力。其最大吸收波长(λ)分别为280nm、275nm、257nm;
是利用紫外分光光度计,在280nm波优点,测定蛋白质浓度基础。 ;三、蛋白质结构;;一级结构(primary structure);
二级结构(secondary structure);
超二级结构(supersecondary
structure);
结构域(structural domain);
三级结构(tertiary structure);
四级结构(quarternary structure) ; ;1.肽和肽键;; ;氨基酸残基(amino acid residue);蛋白质一级结构表示法;⑴ 谷胱甘肽
⑵ 脑啡肽(5肽)
⑶ 短杆菌肽S(10肽)
⑷ 肽类激素;(二)蛋白质三维结构 ;1.蛋白质二级结构
2.蛋白质超二级结构和结构域
3.蛋白质三级结构
4.蛋白质四级结构
5.稳定蛋白质构象作用力;蛋白质结构层次 ;1.基本知识;肽单位平面结构;;45/92;二面角(dihedral angle); 多肽链主链骨架构象是由每个Cα成对二面角(Φ,Ψ)所决定。
②非键合原子间最小接触距离
在相邻两个肽单位构象中,非键合原子间靠近有没有障碍,是否符合标准接触距离,即能量是否到达最低,也是肽链构象能否稳定存在主要立体化学标准。;2.?二级结构;(1)α-螺旋;每隔3.6个氨基酸残基,螺旋上升一圈,每圈间距0.54nm.
氢键环内包含13个主链原子,所以称这种螺旋为3.613螺旋。 ;51/92;52/92;53/92; 电子显微镜下人体头发;(2)β-折叠;反平行式较为稳定,比如在丝心蛋白中存在稳定反平行β–折叠。 ;(3)β-转角;(4)无规卷曲; (1)超二级结构
相邻二级结构单元(主要是α–螺旋和β–折叠)组合在一起,形成有规则、空间上能够识别二级结构组合体,充当三级结构构件,称为超二级结构(supersecondary structure)。;;(2)结构域; 结构域之间经常只有一段肽链相连,形成所谓“铰链区”(hinge region),使结构域轻易发生相对运动。结构域之间这种柔性(flexibility)有利于如酶和抗体活性发挥。;4.三级结构;5. 四级结构;烟草花叶病毒(TMV)示意图;蛋白质结构层次 ;5.?稳定蛋白质构象作用力;四、蛋白质结构与功效关系 ; 1. 一级结构变异与生物进化
在不一样生物体中行使相同或相同功效蛋白质,称为同功效蛋白质。
它们氨基酸序列含有显著相同性,这种现象称为序列同源,有显著序列同源蛋白??,也称同源蛋白质。 ; (1)同源蛋白质完全相同氨基酸残基,称不变残基,它们决定了蛋白质空间结构与功效。
(2)有相当大改变氨基酸残基,称为可变残基,它们差异表达了种属特异性。
所以,对不一样生物起源同功效蛋白质一级结构进行比较研究:能够帮助我们了解哪些氨基酸对其活性是主要,哪些是不主要;可为生物进化提供新可靠依据。
;2.一级结构变异与分子病;正常红细胞和镰刀状红细胞扫描电镜图谱; 一级结构相同,可能会有相同功效;一级结构有差异,功效会不一样。如OX与ADH:; 不一样生物(哺乳动物、鸟类、鱼类)起源胰岛素分子一级结构,发觉组成 51 个氨基酸残基中,
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