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Chap植物催化系统酶第1页/共64页第2页/共64页酶学研究简史公元前两千多年，我国已有酿酒记载。一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。第3页/共64页二、酶作用的的特点酶与一般催化剂的共同点在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。第4页/共64页（一）高效率的催化活性比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。酶的催化不需要较高的反应温度。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。 第5页/共64页能量 非催化反应活化能 一般催化剂催化反应的活化能 酶促反应 活化能 底物 反应总能量改变 产物 反 应 过 程 酶促反应活化能的改变 活化能：底物分子从初态转变到活化状 态所需的能量。第6页/共64页（二）酶催化的专一性* 酶的专一性（特异性）一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。第7页/共64页酶的特异性分为三类：绝对特异性：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。立体结构特异性：作用于立体异构体中的一种。（三）酶活性的可调节控制第8页/共64页适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。 调节对象关键酶 调节方式酶活力的调节（快速调节）酶生物合成的调节（缓慢调节）第9页/共64页1. 酶生物合成的调节酶蛋白合成的诱导和阻遏诱导作用(induction):在转录水平促进酶合成的过程。阻遏作用(repression):在转录水平抑制酶合成的过程。第10页/共64页E + S ES E + P 酶促反应的机理酶-底物复合物的形成与诱导契合假说酶底物复合物 *诱导契合假说(induced-fit hypothesis)酶与底物接近→结构相互诱导→变形和相互适应→结合。第11页/共64页目 录第12页/共64页底物羧肽酶的诱导契合模式 目 录第13页/共64页2. 酶活力的调节酶的活性中心必需基团(essential group) 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。常见的必需基团：半胱氨酸的巯基、组氨酸的咪唑基、丝氨酸的羟基、谷氨酸γ-羧基等。目 录第14页/共64页?酶的活性中心(active center)指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。 (活性部位)第15页/共64页底 物 活性中心以外的必需基团催化基团 结合基团活性中心 目 录第16页/共64页酶活性的调节（一）酶原与酶原的激活酶原 (zymogen)：无活性的酶前体酶原的激活：在一定条件下，酶原转变为有活性酶的过程。第17页/共64页酶 原在特定条件下 一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心 酶原激活的机理第18页/共64页肠激酶胰蛋白酶组46SS胰蛋白酶原缬天天天天赖异缬甘X丝183静电吸引力或氢键-S-S-活性中心游离的六肽缬SS组胰蛋白酶缬天天天天赖异X丝-S-S-胰蛋白酶原的激活过程第19页/共64页胃蛋白酶原的激活第20页/共64页 酶原激活的生理意义避免对细胞进行自身消化——保护作用酶在特定的部位和环境中发挥作用 ——保证体内代谢正常进行酶原是部分酶的储存形式第21页/共64页（四）作用条件温和 酶由生物细胞产生，对周围环境很敏感，一般都在比较温和的常温、常压和接近中性的pH值条件下进行第22页/共64页单纯酶 (simple enzyme)结合酶 (conjugated enzyme)蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)全酶(holoenzyme)小分子有机化合物辅助因子(cofactor) 金属离子三、 酶的分子组成第23页/共64页*结合酶各部分在催化反应中的作用酶蛋白决定反应的特异性辅助因子决定反应的种类与性质金属酶(metalloenzyme)金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。 金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。 第24页/共64页金属离子的作用稳定酶的构象；