生物化学课后题1章.docxVIP

第一章 一。表达L-α氨基酸的构造特点，比较各样构造异同并剖析构造与性质关系 ，自然界氨基酸有300余种，但被生物体直接用于合成的蛋白质仅有20中，且均 属L-α氨基酸（除甘氨酸外），构造特点：α氨基酸是羧酸分子中的α氢原子 被氨基所代替直接形成的有机化合物、简单些说，当氨基酸的氨基与羧基联合在同一碳原子上的，就称为α-氨基酸。 通式如下，R为侧链，连结—COOH的碳为α-碳原子。为不对称碳原子（甘氨酸除外），不同氨基酸起侧脸R构造各异。 根据侧链构造可分为1.含烃链的。非极性脂肪族氨基酸如丙氨酸。 2。含极性不带电荷侧链的极性中性氨基酸。如半胱氨酸。 含芬芳基的含芬芳环氨基酸：如酪氨酸 含负性解离基团的酸性氨基酸。如谷氨酸 含正性解离截团的碱性氨基酸。如精氨酸。 二。简述蛋白质一级构造，二级构造，三级构造，四级构造基本观点及各构造层次 间的内在关系 一级构造：蛋白质分子中从 N端到C端，氨基酸分子的排列次序称为蛋白质的一级 构造。（主要化学键是 肽键也包括二硫键） 二级构造：蛋白质分子中某一段氨基酸的局部空间构象，也就是该段太链主链骨架 原子的相对空间地点。（ N氨基氮，Ca碳，Co（羰基碳））3个原子的依次重复 排列。主要靠：氢键 三级构造：是指整条太链中全部氨基酸残基的相对空间地点，也就是整条太链所有 原子中三维空间的排布地点。（三级构造的形成和稳定性主要依赖次级键如 ：疏 水键，盐键，氢键，范德华力） 四级构造：（体内很多功能性蛋白质含有 2条或2条以上多太链，每一条链多太链 都有其完整的三级构造，称为亚基） 四级构造：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的局部和相互作用， 称为蛋白质的四级构造。主要靠：氢键和离子键。 构造层次之间的关系：一级构造是空间构象的基础。氨基酸残基影响二级结 构的形成，二级构造是以一级构造为基础的，氨基酸残基社和形成 a折或许 贝塔折叠，就会出现相应的二级构造。 三。解释蛋白质分子中模体和构造域与观点及其二/三级构造的关系 模体：是蛋白质分子中特有的空间构象和特定功能的构造成分。其中一类是拥有特 殊功能的超二级体。常有的折叠有， a-b转角-a, 链-b转角-链， 链-b转角-a-b转角-链。 其总有其特点性的氨基酸序列，发挥其特殊功能。构造如锌指构造。（一个 个反平行的贝塔折叠的三肽）。 构造域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个构造较为紧密且稳定的地区，并各行 其功能，称为构造域。构造域可看作是秋装蛋白质的独立折叠单位，有较为独立的 三维空间构造。 构造域是三级构造层次上的独立功能区。  a，两 四。举例说明蛋白质构造和功能关系 蛋白质的一级构造与功能的关系 蛋白质的一级机构指:肽链中氨基酸残基(包括二硫键的地点)的排列次序。一级构造是蛋白质空间机构的基础,包含分子所有的信息,且决定蛋白质高级构造与功能。 .一级构造的变异与分子病 蛋白质一级构造是空间构造的基础,与蛋白质的功能亲密有关,一级机构的改变,往往惹起蛋 白质功能的改变。 比如:镰刀形细胞贫血病 镰状红细胞贫血病的血红蛋白(HbS)与正常人的血红蛋白(HbA)相比,发现,两种血红蛋白的差 异只是根源于一个肽段的地点发生了变化,这个差别肽段是位于β链N端的一个八肽。在这个八 肽中,β链N端第6位氨基酸发生了置换,HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极 性缬氨酸残基,即蛋白质的一级机构发生了变化。 .序列的同源性 不同生物中履行相同或相像功能的蛋白质称为同源蛋白质,同源蛋白质的一级机构拥有相像 性,称为序列的同源性。最为典型的例子, 比如:细胞色素C(Cytc) Cytc是古老的蛋白质,是线粒体电子传达链中的组分,存在于从细菌到人的所有需氧生物 中。经过比较Cytc的序列能够反应不同种属生物的进化关系。亲缘越近的物种,Cytc中氨基酸 残基的差别越小。如人与黑猩猩的Cytc完全一致,人与绵羊的Cytc有10个残基不同,与植物之 间相差更多。蛋白质的进化反应了生物的进化。 蛋白质空间构造与功能的关系 天然状态下,蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间构造,称为蛋白质的天然构象或三维构象。三维构象与蛋白质的功能亲密有关。 .一级构造与高级构造的关系: 一级构造决定高级机构,当特定构象存在时,蛋白质表现出生物功能;当特定构象被损坏时,即 使一级构象没有发生改变,蛋白质的生物学活性丧失。比如:牛胰核糖核苷酸酶A(RNaseA)的变性 与复性 当RNaseA处于天然构象是,拥有催化活性; 当RNaseA处于去折叠状态时,二硫键被复原不拥有催化活性;当RNaseA恢复天然构象时, 二硫键从头形成,活性恢复。 .变构效应 变构效应:是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用,这种相互作用经过亚基构象的改变来 实现。蛋白质在