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o-glccnac糖基化的功能研究进展 糖基化是一种重要的蛋白质翻译形式（ptms）。它在许多生物学过程中发挥着重要作用，并发挥着重要的生物学作用。所谓蛋白质的糖基化就是低聚糖以糖苷的形式与蛋白质上特定的氨基酸残基共价结合的过程。糖基化能使蛋白质的结构更为复杂,功能更为完善,调节更为精细,作用更为专一。糖基化参与了一系列重要的生物学过程,如基因表达、信号转导、免疫保护、病毒复制、细胞生长与分化、细胞间的黏附、蛋白质降解以及炎症的产生等。许多具有重要生物学功能的蛋白质,如细胞骨架蛋白、核孔蛋白、染色质相关蛋白、RNA聚合酶Ⅱ、转录因子、原癌基因、肿瘤抑制因子、激素受体、磷酸酶以及激酶等均有糖基化的形式在体内存在。蛋白质糖基化可以按照氨基酸和糖连接的方式主要划分为四类:O-糖基化、N-糖基化、C-甘露糖化以及GPI(glycophosphatidlyinositol,GPI)锚定连接。其中O-糖基化、N-糖基化连接是最为广泛的两类糖基化。本文所要涉及的一类特殊的O-糖基化修饰即O-GlcNAc糖基化,于1984年由美国约翰霍普金斯大学的G.W.Hart等最先发现,由于该种糖基化形式的独特性及功能上的重要性,从发现至今,一直是一个重要的研究热点,尤其是在近几年,相关机制和功能研究的报道层出不穷。O-GlcNAc糖基化以类似于磷酸化的修饰机制参与了信号转导、基因转录、蛋白质翻译、细胞应答