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生皮蛋白质 生皮的组分角质细胞 生皮的组分生皮蛋白质组分非蛋白组分纤维蛋白基质蛋白胶原蛋白角蛋白网硬蛋白弹性蛋白白蛋白类黏蛋白其它球蛋白糖 类酯 类水和无机盐含氮物质 胶原蛋白胶原蛋白，英文名collagen，源于希腊文，意思是“生成胶的产物”。1893年牛津大词典给collagen的定义是“结缔组织的组成成分，煮沸时产生胶质”。Gross（1956）首先命名构建胶原纤维的蛋白质单体为tropo collagen(原胶原)。现在胶原的科学定义是：“细胞外基质（EMC）的结构蛋白质，分子中至少应该有一个结构域具有α链组成的三股螺旋构象（即胶原域）”。 什么是胶原蛋白？ 胶原蛋白我们在哪儿可以找到胶原蛋白？ 胶原蛋白胶原蛋白是ECM中的主要蛋白，实际上他是动物体中主要的结构蛋白当然也是组成动物皮肤的主要蛋白胶原蛋白在哺乳动物体内非常普遍，大约占蛋白总量的25~30％，在真皮中胶原占蛋白总量80~85% 胶原蛋白在所有多细胞动物体内都能发现 胶原蛋白在不同物种之间胶原蛋白具有高度保留性胶原蛋白结构的特点所决定的胶原蛋白结构的稳定性 胶原蛋白胶原蛋白的类型已经发现不下20种胶原有大约25种α链分别被不同的外显子表达 胶原蛋白胶原蛋白的类型不同组织可以由不同类型的胶原构成，同一组织中也可出现几种类型的胶原 胶原蛋白胶原蛋白的类型不同种类胶原结构与生理功能各异不同种类胶原在体内承担着不同的生理功能根据胶原蛋白的结构形状可分为6类①纤维性胶原：Ⅰ，Ⅱ，Ⅲ，Ⅴ，Ⅺ型②纤维性结合性胶原(FACIT)：Ⅸ，Ⅹ　Ⅱ，Ⅹ　Ⅳ型③短锁胶原：Ⅷ，Ⅹ型④基底膜胶原：Ⅳ型⑤其它：Ⅵ，Ⅶ，Ⅹ　Ⅲ型等 胶原蛋白胶原蛋白的类型根据组成胶原a链的异同可分为同三聚体(homotrimer)和异三聚体(heterotrimer) II、III型胶原为同三聚体,其余为异三聚体 胶原蛋白胶原蛋白的类型 胶原蛋白天然胶原在水中的溶解度很小，一般用0.05~0.5mol/L的HAC或中性盐提取。近年来，为了研究方便，也有人通过基因重组的方法在酵母或植物中表达出胶原对于变性胶原一般有酸、碱、酶和高温蒸煮等方法来制备胶原蛋白制备 胶原蛋白胶原蛋白的基本结构单位为胶原分子，呈细棒状，由三条肽链构成I型胶原分子长约280nm直径1.5nm分子量约300KD胶原蛋白结构 胶原蛋白胶原蛋白结构一 级 结 构胶原а链大约含1000多个氨基酸残基，比如：I型胶原分子а1(I)链1056个残基， а2(I)链1038个残基。（SIB） 胶原蛋白胶原蛋白结构一 级 结 构胶原а链中Gly大约占氨基酸总数的1/3含咪唑基氨基酸（Pro和Hyp）约占1/5含有两种特征氨基酸Hyp和Hyl， Hyp和Hyl在其它蛋白质中含量极低，(可以通过测定Hyp 确定胶原蛋白含量)每条胶原а链的分子量大约90Kd 胶原蛋白胶原蛋白结构一 级 结 构胶原а链主要区段的残基呈现-(-Gly—X—Y-)-周期性排列，称螺旋区段，螺旋区段大约占а链总长度的95%。 а1(I)链螺旋区段长度为1014X常为Pro，Y常为Hyp 胶原蛋白胶原蛋白结构一 级 结 构胶原а链的两端各有一段非螺旋区段，分别称为N-端肽和C-端肽。端肽氨基酸序列不呈周期性排布，含有一定量的极性氨基酸。胶原а链端肽在胶原分子的形成和胶原纤维的组装过程中起到至关重要的作用 胶原蛋白胶原蛋白结构一 级 结 构胶原a链中的极性氨基酸，一般集中分布，使a链中出现不少极性区，a链中的极性区中的酸碱性基团与胶原的酸、碱膨胀现象有一定的联系 胶原蛋白胶原蛋白结构一 级 结 构胶原a（1）链的103位——羟赖氨酸残基处结合着一个半乳糖葡糖苷，生成羟赖氨酰半乳糖葡糖苷胶原的类型不同，糖基的位置不同，不同来源的同一类型胶原糖基的位置也可能不同 胶原蛋白胶原蛋白结构一 级 结 构目前这个糖基的功能还不十分清楚一般认为和胶原分子测向间的定位有关但也有研究表明胶原中糖基的含量和形成胶原纤维的直径成反比 胶原蛋白胶原蛋白结构一 级 结 构胶原a链的750~800位之间缺少Gly—X—Y结构，可能是该区段容易被酶水解的原因在胶原a链非螺旋区9N，16C，以及螺旋区的87和930，存在的醛基赖氨酸，参与交联键的形成 胶原蛋白胶原蛋白结构一 级 结 构胶原的а链一般由1000多个AA残基组成，Gly大约占氨基酸总数的1/3，Pro和Hyp约占1/5含有两种特征氨基酸Hyp和Hyl， Hyp和Hyl在其它蛋白质中含量极低，胶原а链主要区段的残基呈现-(-Gly—X—Y-)-周期性排列，称螺旋区段胶原а链的两端各有一段非螺旋区段，分别称为N-端肽和C-端肽。端肽氨基酸序列不呈周期性排布，含有一定量的极性氨基酸。 胶原蛋白胶原蛋白结构二 级 结 构胶原的二级结构是由三条а链构成的三股螺旋