蛋白质_2可编辑.pptxVIP

第五章蛋白质(Proteins);概况：;作用：

(1)是维持生命活动和生长所必需的物质；

(2)部分蛋白质还可以作为生物催化剂(酶和激素)控制机体的生长、消化、代谢、分泌及能量转移等化学变化；

(3)蛋白质是机体内生物免疫作用所必需的物质，可以形成抗体以防止机体感染；

(4)在食品中蛋白质对食品的质地、色、香、味等方面还起着重要的作用。;化学组成：;

为了满足人类对蛋白质的需要，不仅要充分利用现有的蛋白质资源，研究影响蛋白质结构、性质的加工处理因素，改进蛋白质的性质，尤其是蛋白质的营养价值和功能性质，而且还应寻找新的蛋白质资源和开发蛋白质利用新技术。;5.1氨基酸(Aminoacids)

氨基酸为组成蛋白质的基本单元，天然蛋白质中一般含有20种氨基酸，另外还有一些其它较少见的氨基酸存在于自然界中并具有特殊的生物功能。

;一、结构与分类：

结构：除脯氨酸外，所有的氨基酸都是α-氨基酸，即在α-碳上有一个氨基，并且多以L-构型存在，某些微生物中有D-型氨基酸。;分类：

根据氨基酸侧链R的极性不同可将其分为四组:

1.碱性氨基酸：侧链上带正电荷，它们是赖氨酸、精氨酸、组氨酸，侧链含有氨基或亚氨基。

;2.酸性氨基酸：侧链上带负电荷，它们是谷氨酸和天冬氨酸，侧链上均含一个羧基。;3.不带电荷的极性氨基酸：此种Aa侧链含有极性基团，可以形成氢键，溶解度比非极性氨基酸增大。共有7种：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺及甘氨酸。半胱氨酸在蛋白质中通常以胱氨酸的形式存在，而天冬酰胺、谷氨酰胺在酸、碱存在时水解转化为天冬氨酸和谷氨酸。;半光氨酸;4.非极性氨基酸：具有一个疏水性侧链，在水中的溶解度比极性氨基酸低。共有8种：丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、脯氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和甲硫氨酸(蛋氨酸)，脯氨酸是α一亚氨基酸。

此外，还有存在于胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸；存在于肌肉中的甲基组氨酸和ε—N一甲基赖氨酸。;缬氨酸;甲硫氨酸(蛋氨酸);二、氨基酸的物理性质;3.离解：在中性溶液中氨基酸是以偶极离子或两性离子的??式存在：;在不同的PH条件下既可作为碱接受质子；又可作为酸离解出一质子：;所以一个单氨基单羧基氨基酸全部质子化以后可以看作一个二元酸，因而有两个离解常数：;当氨基酸呈电中性(即净电荷为零)时，所处环境的pH值即为该氨基酸的等电点(pI)，pI和pKa1、pKa2有以下的关系：;三、氨基酸的化学性质

氨基酸上的各个官能团可进行多种反应，在这里介绍氨基、羧基及侧链的一些主要反应：

1.氨基的反应（4个）：

（1）α-Aa能与亚硝酸定量作用，产生氨气和羟基酸；测定N2的体积就可以计算氨基酸含量。ε—NH2与HNO2反应较慢，脯氨酸、精氨酸、组氨酸、色氨酸中的环结合氮不与HNO2作用。;2）与醛类化合物反应：氨基与醛类化合物反应生成Schiff碱，Schiff碱，是美拉德反应中间产物，与褐变反应有关;（3）酰基化反应：例如氨基可与苄氧基甲酰氯在弱碱性条件下反应：;4)烃基化反应：a-氨基可以与二硝基氟苯反应生成稳定的黄色化合物：;2.羧基的反应（2个）;（2）脱羧反应：大肠杆菌中含有一种谷氨酸脱羧酶，可使谷氨酸脱羧。;3.由氨基与羧基共同参加的反应（2个）：

（1）形成肽键：氨基酸之间的羧基和氨基缩合反应，可以形成肽：;②与茚三酮反应：在微酸性条件下茚三酮与氨基酸共热可发生下列反应，终产物为蓝紫色化合物，可用于氨基酸的定性、定量分析。只有脯氨酸生成黄色化金物。;4.侧链的反应;四、氨基酸的制备;五氨基酸的呈味性质;表5.1氨基酸R基的结构和味感;2鲜味;5.2蛋白质(Proteins);在多肽链中带有氨基的一端称作N端，而带有羧基的一端称作C端。许多蛋白质如胰岛素、血红蛋白、酪蛋白的一级结构已经确定。

一级结构决定蛋白质的高级结构和蛋白质的基本性质。;。;3.三级结构：是指多肽链借助各种作用力在二级结构基础上，进一步折叠卷曲形成紧密的复杂球形分子的结构。

稳定蛋白质三级结构的作用力有氢键、离子键、二硫键和范德华力。在大部分所研究的球形蛋白分子中，极性氨基酸的R基一般位于分子表面，而非极性氨基酸的R基则位于分子内部。;图维持蛋白质三级结构的作用力

A：氢键B：空间相互作用C：疏水作用力

D：双硫键E：静电相互作用;蛋白质三级结构中某些次级键;图5-2肌红蛋白的三级结构和丙糖磷酸异构酶的三级结构;4.四级结构：蛋白质的四级结构是二条或多条肽链之间以特殊方式结合，形成有生物活性的蛋白质