3-5蛋白质的重要性质.docx

3-5蛋白质的重要性质

大家好，我是你们的主角老师，今天我们一起来学习蛋白质的重要性质。白质作为组成我们生命最重要的生物大分子之一，有着许多重要性质，为什么牛奶加热后不易变酸？为什么鸡蛋煮熟后会成固体？为什么豆浆可以做出豆腐？这都是人们充分利用蛋白质的一些重要性质，今天我们就来透过现象看本质，看看这些生活中习以为常的事情到底是什么原理。我们今天来学习蛋白质的重要性质。

首先来看看蛋白质的两性解离及等电点。蛋白质分子中可解离的基团有肽链末端的α氨基和羧基，侧链上的氨基、羧基。咪唑基、巯基等等。在酸性环境下，pH下降，碱性基团与质子结合，使得蛋白质分子带正电荷；在碱性环境下，pH上升，酸性接听解离出质子，与环境中的OH-结合成水，使蛋白质分子带负电荷。蛋白质由于含有多个可解离的基团，在一定的pH下可发生多价解离。因此，蛋白质分子所带电荷的性质和数量是由蛋白质中可解离基团的种类和数目以及溶液的pH共同决定的。当溶液在某一特定的pH时，蛋白质所带的正电荷和负电荷恰好相等，即净电荷为零，这个时候溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

而在等电点时，蛋白质的一些性质会发生变化，比如溶解度、导电率、渗透压及黏度会最小，从而可以调节蛋白质溶液的pH值至等电点来分离提纯蛋白质。

带电质点在电场中向与其自身所带电荷相反的电极方向移动的现象称为电泳，蛋白质分子在特定的pH环境中可以带电荷，故能在电场中迁移，蛋白质电泳的方向取决于所带电荷的性质，而电泳的速率则与电荷的多少，分子的大小和形状相关。当pH等于等电点时，蛋白质分子在电场中不移动；当pH大于等电点时，蛋白质分子带负电，在电场中向正极移动；当pH小于等电点时，蛋白质分子带正点，在电场中向负极移动。因此可以用电泳法分离和鉴定混合物中的蛋白质。

蛋白质的分子都很大，直径在2-20nm之间，当溶解于水中时会形成胶体溶液，具有胶体溶液的性质。第一就是蛋白质不能透过半透膜，如图，如果把蛋白质溶液放在半透膜袋子里并放入水中，杂质会扩散入水内，而蛋白质会留在袋子内，这个性质叫做透析。

我们在生活中对透析的利用很多，比如肾衰竭的病人采取血液透析来过滤血液中的杂质。图中是血液透析的过程图，血液在体外透析器中经过半透膜，可将血液中的杂质过滤到半透膜另一侧的透析液中，一般透析器是有很多空心纤维的柱子，血液从空心纤维内流过，透析液从空心纤维外流过，而空心纤维的管壁就形成了半透膜。

蛋白质分子作为胶体溶液还有一个重要性质是胶凝和胶溶，胶凝是指蛋白质部分失水，分子靠拢变成一种虽然含水但是不能流动的近似固体的状态，称为凝胶，这个过程称为胶凝。相反如果在凝胶中加水，变为胶体溶液，这个过程称为胶溶。比如熬制阿胶会由一开始溶解的状态慢慢变为比较粘稠的状态，当熬制的棍子抬起时棍子上会有类似透明固体的物质，像挂着一面旗子，这在阿胶熬制过程中称为“挂旗”，其实这就是胶凝的现象。

下面我们再来看看蛋白质的变性与凝固。蛋白质变性是指在某些物理和化学因素下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致理化性质，比如溶解度，旋光值下降，生物活性丧失。这里所说的特定空间构象是指维持蛋白质三维结构的氢键、盐键、疏水键和二硫键等等。

引起蛋白变性的因素有物理因素，化学因素等。

那么大家思考一下蛋白质的变性是可逆的吗？

答案是当蛋白质三维结构变化不是很大的时候，去除使蛋白质变性的因素，蛋白质是可以恢复的，这个过程我们称为蛋白质的复性。

比如天然的核糖核酸酶是这样卷曲并通过四个二硫键进行连接，当加入尿素和β-巯基乙醇时，二硫键会断开形成这样费折叠的状态，从而失去活性，而当通过透析技术去除了尿素和β-巯基乙醇后，核糖核酸酶又可以恢复原来的三维结构，从而恢复活性。

生活中也有很多例子，比如牛奶加热后不易发酸变质，手术之前手术器械要进行加热消毒，这都是因为加热能够使构成微生物的蛋白质变性，从而达到杀菌的目的。

当变性的蛋白质进一步加热，从而使变性的蛋白质分子互相凝聚或穿插缠结在一起的现象称为蛋白质的凝固。最常见的例子就是我们将鸡蛋煮熟后蛋白和蛋黄都会凝固，而这个现象是不可逆的。也就是说，凝固分为两个阶段，先是蛋白质的变性，然后再是变性的肽链聚集缠结在一起而凝固。

最后我们来看看蛋白质的沉淀性质。蛋白质在水中能溶解，主要有两方面原因，一方面是在蛋白质周围形成一层水化膜，这层水化膜拉近了水和蛋白质分子的关系，其次是在蛋白质表面带有电荷，能够吸附溶液中相反电荷的离子从而达到稳定状态。若破坏其中的任一因素，都将影响蛋白质的溶解度。

因此在蛋白质溶液中加入脱水剂破坏水化膜，改变pH值以中和表面电荷，或者加入一些使蛋白质变性的因素使得溶解度降低，都能够使蛋白质从溶液中析出发生沉淀。

那么可以使蛋白质沉淀的试剂有哪些呢？第一种是酸性试剂，比如单宁酸、苦味酸、三氯醋酸、磷钨酸，盐酸