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酶类名词解释

酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。

脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。

酶活力单位（U,activeunit）:酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特

定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。

比活（specificactivity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。

活化能（activationenergy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。

活性部位（activeenergy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。

酸-碱催化（acid-basecatalysis）:质子转移加速反应的催化作用。

共价催化（covalentcatalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。

靠近效应（proximityeffect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。

初速度(initialvelocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。

米氏方程（Michaelis-Mententequation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])

米氏常数（Michaelisconstant）:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应

速度（υmax）一半时的底物浓度。

催化常数（catalyticnumber）(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υ

max/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。

双倒数作图（double-reciprocalplot）:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。

竞争性抑制作用（competitiveinhibition）:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而υmax不变。

非竞争性抑制作用（noncompetitiveinhibition）:抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。

反竞争性抑制作用（uncompetitiveinhibition）:抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。

丝氨酸蛋白酶（serineprotease）:活性部位含有在催化期间起亲核作用的丝氨残基的蛋白质。酶原（zymogen）:通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。

调节酶（regulatoryenzyme）:位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶，它的活性根据代谢的需

要而增加或降低。

别构酶（allostericenzyme）:活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。

别构调节剂（allostericmodulator）:结合在别构调节酶的调节部位调节该酶催化活性的生物分子，别构调节剂可以是激活剂，也可以是抑制剂。

齐变模式（concertedmodel）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单的齐变模式，由于

一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构相在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性高的构象）之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象，或是T构象，或是R构象。

序变模式（sequentialmodel）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的