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酶学发展史
酶学发展史
l1833年，AnselmePayen提纯了麦芽淀粉糖化酶（淀
粉酶）。
l1878年，WilhelmKühne首次提出Enzyme一词。
l1913年，LeonorMichaelis和MaudMenten推导出酶
反应的动力学方程式。
l192年，JamesSumner从刀豆中获得了脲酶结晶，
为确定酶的蛋白质本质奠定了基础。
l1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提
出核酶(ribozyme)的概念。
l1995年，JackW.Szostak
DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。
第一节
第一节
概述
概述
Introduction
Introduction
具有一般催化剂的特点
酶在催化反应的前后没有质和量的改变。
酶只催化符合热力学条件的反应。
酶与一般催化剂一样，只能加快反应速率，
使其缩短到达反应平衡的时间，而不能改变反应
的平衡点。反应达到平衡时自由能的变化仅取决
于底物与产物的自由能之差。
酶能够降低反应的活化能。
活化能：底物分子从初态转变到活化态所需
的能量。
一、酶促反应的特点
l2.酶具有高度的专一性
l绝对专一性(absolutespecificity)：可以选择
性地催化一种底物。
l相对专一性(relativespecificity)：可以选择性
地催化一组底物或一类化学键。
一、酶促反应的特点
l3.酶需要温和的条件
l酶多数是蛋白质
l底物很多也是蛋白质
一、酶促反应的特点
l4.酶活力是可调节的
l酶活力的调节
l酶合成量的调节
l激活和抑制是最常见的调节方式
酶-底物复合物的形成
l酶--底物复合物理论：
l酶：E
l底物：S
l催化过程E+SESE+P
l常通过非共价键的结合可逆性
l要求各基团位置可以快速地处于结合和分离
的平衡
l通过酶分子表面某一区域结合:活性中心
酶-底物复合物的形成机制
lKoshland提出诱导契合模式(inducedfit)
二、酶促反应的机制
l趋近效应和定向效应
l指底物和酶的活性中心“靠近”和“定向”
l酶与底物之间的亲和力使底物与酶靠近，局部
微环境浓度
l酶与底物结合后，酶的构象会发生微小的变化，
使底物反应基团或部位正确定向于酶活性中心。
l靠近的反应基团和正确的定向使反应速度
二、酶促反应的机制
l酸碱催化（广义）
l接受质子：碱
l提供质子：酸
l酶活性中心的某些基团可作为质子的供体或受
体，从而对底物进行酸碱催化
l如组氨酸的咪唑基，解离常数为6.0，在生理
pH下酸碱形式均可存在，很活跃。
l酸碱催化可参与多种反应，多肽的水解,酯类
的水解，磷酸基的转移。
第二节
酶的结构与功能
TheStructureandFunctionof
Enzyme
一、酶的分子组成
l单纯酶：属于单纯蛋白质，仅由蛋白质多肽
构成的酶分子，含一条多肽链的酶称为单体酶，
如脲酶，核糖核酸酶等；含多条肽链则为寡聚
酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
l结合酶：属于结合蛋白质，由酶蛋白和辅助因
子(cofactor)结合形成全酶，只有全酶才具有
催化活性。辅助因子可以是金属离子，也可以
是一类被称为辅酶(coenzyme)的小分子有机
化合物。
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