2.2生命活动的主要承担者蛋白质微课比赛获奖课件公开课一等奖课件省赛课获奖课件.pptx

第一章蛋白质;三、蛋白质的特性元素---氮

含氮量较恒定，普通在16%左右

蛋白质系数——6.25

蛋白质含量=样品含氮量?6.25;第二节蛋白质的基本构造单位----氨基酸;中文：如丙氨酸；

英文：三字母符号（Ala）和单字母符号（A）;3.稀有氨基酸：蛋白质合成后经加工修饰而生成的氨基酸。;二、必需氨基酸（8种）：

人体不能自我合成，必须从外界中摄取的氨基酸;;;;三、氨基酸的理化性质;等电点定义：某一氨基酸的净电荷等于零时的溶液pH值为该氨基酸的等电点

不同的氨基酸有不同的等电点

等电点时的特点：溶解度下降

用途：可根据氨基酸的等电点来分离不同氨基酸，如味精生产时将pH值调到3.22，谷氨酸沉淀下来。;pI计算法：pI=（pK左′+pK右′）/2

pK左′:pI处左侧pK′值，pK右′:pI处右侧pK′值。

如：甘氨酸的两性解离为：;;吸取光谱

全部20种基本氨基酸在可见光区都无光吸取，在近紫外区三种芳香氨基酸含有紫外吸取，即：

苯丙氨酸—257nm

酪氨酸—275nm

色氨酸—280nm;氨基酸表观解离常数和等电点;用途：可用于氨基酸的定性和定量测定

脯氨酸是亚氨基酸，只有一步反映，反映产物为黄色。;（2）Sanger反映

氨基酸与二硝基氟苯（DNFB）反映，生成二硝基苯代氨基酸（DNP—氨基酸）;（3）Edman反映

异硫氰酸苯酯与氨基酸反映生成PTH—氨基酸;样品1;第三节肽;由于有巯基，因此有氧化还原反映

GSH+GSH?GS—SG+2H++2e-

谷胱甘肽是生物体内重要的氧化还原物质，对细胞起到了保护作用，另外，还是其它细胞保护剂的还原剂;第四节蛋白质构造;;;要点：

单链

右旋

一圈3.6残基

上升0.54nm

形成5→1氢键且全部平行

R－基指向外侧;?－折叠：

要点：肽链伸展，形成链间氢键（成为片层），R-基处在片层上下;反平行b－折叠;?－转角（回折）：肽链180°旋转，氢键连接；;卵溶菌酶;三、超二级构造：

概念：相邻二级构造单元互相作用形成的聚合体;;四、构造域;乳酸脱氢酶结构域;如：卵溶菌酶一条肽链，124个氨基酸残基，分子量为14600;肌红蛋白是肌肉中运输氧的蛋白质，一条肽链，153个氨基酸残基，分子量为16700，含一种血红素辅基，氧分子就结合在它的铁上。整个分子有8个?-螺旋，并且有?-转角和无规则卷曲，但是无?-折叠。;三级构造特性：①高低不平;;如：血红蛋白含有四个亚基，为?2?2，每个亚基含一种血红素，每个血红素可结合一种氧分子。?亚基含141个氨基酸残基，?亚基含146个氨基酸残基。;Hemoglobin空间构造;四级构造的构造特点-----对称性;四级构造的优越性：;氢键、盐键、疏水作用力、二硫键、配位键、范德华引力;一、一级构造与功效的关系：一级构造与功效有亲密的关系

1.氨基酸对功效的重要性如果变化的氨基酸是蛋白质执行功效所必需的，则这种氨基酸的变化对功效的影响极大，如果变化的氨基酸对功效无奉献，则它们的变化基本不影响蛋白质的功效。

如RNA酶，如果将其N-端的三个氨基酸去掉，酶的功效基本不变，但是，如果将组12变化，则酶失去活性。;镰刀状贫血病：就是由于血红蛋白?-链上第六位的谷氨酸被缬氨酸替代，使得血红蛋白分子在氧分压低的状况下容易聚合，形成杆状多聚体，致使红细胞由正常的圆盘状成为镰刀状，血液流动受到妨碍。;同源蛋白：不同生物中含有同一功效的蛋白质。它们的特点是其一级构造中，与功效直接有关的残基相似，而其它残基有差别，这些残基是能够变化的，这种变化往往与生物进化有关。例：Cytc与进化

生物残基变化数生物残基变化数生物残基变化数

黑猩猩0狗11狗鱼23

恒河猴1骡11