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绪言

一、生物化学的的概念：

生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于

化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。

二、生物化学的发展：

1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生

物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。

2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄

清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其

功能之间的关系。

三、生物化学研究的主要方面：

1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机

盐等组成，此外还含有一些低分子物质。

2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排

泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成

代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。

3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式

方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理

活动及生长分化。

4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的

关系。

5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子

生物学研究的一个重要内容。

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第一章蛋白质的化学

第一节蛋白质的生物学意义

1.朔造作用：构成生物细胞和组织的基本成分；

2.催化作用：酶的作用；

3.运输和贮存作用：血红蛋白和铁蛋白携带和贮存作用；

4.协调作用：肌肉收缩；

5.防御作用：抗体、细胞因子和凝血因子作用；

6.信息传递作用：细胞膜受体作用；

7.生长和分化的调控作用：蛋白因子、激素和神经因子作用；

8.机械支持作用；不溶性纤维蛋白作用；

9.其他：毒性蛋白作用。

第二节蛋白质的化学组成

一、元素组成

碳50%氢7%氧23%氮16%硫0-3%，微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼

凯氏定氮：平均含氮16%，粗蛋白质含量=蛋白氮×6.25

二、氨基酸：从化学结构上看，蛋白质是由20种L-型α氨基酸组成的长链分子。

1．结构特点：是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20

种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：

①非极性中性氨基酸(8种)包括：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异氨酸、苯丙氨酸、色

氨酸、蛋氨酸、脯氨酸，这类氨基酸的R基都是疏水性的，在维持蛋白质的三维结构

中起着重要作用。

②极性中性氨基酸(7种)甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、

谷氨酰胺。这类氨基酸的侧链都能与水形成氢键，因此很容易溶于水。

酪氨酸的-OH磷酸化是一个十分普遍的调控机制，Ser和Thr的-OH往往与糖链

相连，Asn和Gln的-NH很容易形成氢键，因此能增加蛋白质的稳定性。

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③酸性氨基酸(Glu和Asp)；带负电荷的aa(酸性aa)，在pH6~7时，谷氨酸和天冬氨

酸的第二个羧基解离，因此，带负电何。

④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。带正电何的aa(碱性aa)在pH7时带净正电荷。

当胶原蛋白中的Lys侧链氧化时能形成很强的分子间(内)交联。Arg的胚基碱性

很强，与NaOH相当。His是一个弱碱，在pH7时约10%质子化，是天然的缓冲剂，

它往往存在于许多酶的活性中心。

酶的活性中心：His、Ser、Cys

非极性aa一般位于蛋白质的疏水核心，带电荷的aa和极性aa位于表面。

3.氨基酸光学性质

1、除甘氨酸外，所有天然α-氨基酸都有不对称碳原子，因此都具有旋光性。

2、参与蛋白质组成的20种氨基酸中色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)的R

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基团中含有苯环共轭