酶的催化作用（生物化学课件）.pptx

反应总能量改变非催化反应活化能酶促反应活化能一般催化剂催化反应的活化能能量反应过程底物（一）降低反应活化能酶促作用机制产物

中间产物学说酶先与底物结合形成酶-底物复合物（中间产物）诱导契合学说E+S→ES→E+P

酶促反应的特点

4共性：1.两者都能催化热力学上允许的化学反应；用量少，催化效率高；不改变反应的平衡点；降低反应所需的活化能。SS*P基态活化分子产物活化能快一、酶促反应的特点

5可调节性对酶生成与降解量的调节酶催化效力的调节通过改变底物浓度对酶进行调节等适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。

6四、高度的不稳定性绝对特异性（脲酶）相对特异性（酯酶）立体异构特异性（L-乳酸脱氢酶）一、高度的催化效率二、高度的特异性?三、酶活性的可调节性

7酶的活性中心※在酶分子表面特定区域上有些特殊基团，可与底物结合，并催化底物转变为产物，这个区域称为酶的活性中心（activecenter）。1.活性中心只占酶分子总体积的很小一部分，往往只占整个酶分子体积的1%-2%。2.酶的活性部位是一个三维实体，具有三维空间结构。

8常见的必需基团：半胱氨酸的巯基、组氨酸的咪唑基、丝氨酸的羟基、谷氨酸γ-羧基等。酶活性中心的必需基团（essentialgroup）结合基团:结合S，形成[ES]；催化基团:催化S转变为P。

9底物活性中心以外的必需基团结合基团催化基团活性中心

10酶原与酶原激活※1.酶原——无活性的、酶的前体。酶原激活酶原激活举例