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;蛋白质(protein)
是由氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
是生命的物质基础。人体内干重最多,种类最多。
;蛋白质的生物学重要性:;01;C:50~55%;H:6~8%;
O:19~24%;N:13~19%;
S:0~4%;
有些蛋白质含P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co等。;100克样品中蛋白质的含量(g%)
=每克样品含氮克数×6.25×100;自然界中的氨基酸有300余种,组成人体蛋白质的氨基酸20种。;;H;(一)氨基酸的结构特点※;非极性疏水氨基酸
极性中性氨基酸
酸性氨基酸
碱性氨基酸;三、肽链中氨基酸的连接方式;+;;;(二)生物活性多肽;GSH过氧化物酶;多肽类激素;在神经传导中起信号转导作用的肽。
脑啡肽(5肽)
β内啡肽(31肽)
强啡肽(17肽)
孤啡肽(17肽)
P物质(10肽)
;02;蛋白质的分子结构层次:
一级结构(primarystructure)
二级结构(secondarystructure)
三级结构(tertiarystructure)
四级结构(quaternarystructure);蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。;一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。;二、蛋白质的空间结构;c;2.蛋白质二级结构的形式;(1)?-螺旋;1、右手螺旋;
2、每隔3.6个AA残基螺旋上升一圈,螺距0.54nm;
3、氢键维持稳定;
4、螺旋体中所有氨基酸残基
R侧链都伸向外侧,链内氢键
几乎都平行于螺旋轴;
;(2)?-折叠:
;片层结构;(3)?-转角:
常存在于肽链发生180°回折处,多由4个氨基酸残基组成。
(4)无规卷曲:
无确定规律的那部分肽链的结构;;;(二)蛋白质的三级结构;?半胱氨酸;二硫键;;肌红蛋白(Mb):
153aa,1个血红素辅基。A、B、C、D、E、F、G、H8个螺旋区,螺旋之间有无规卷曲,pro(100、120)位于转角处。疏水作用、盐键、氢键、VanderWaals力稳定。;(三)蛋白质的四级结构;血红蛋白的四级结构;蛋白质的结构层次:;03;构成细胞结构成分、机械支持物角蛋白、结缔组织的胶原蛋白、血管皮肤弹性蛋白
;物质运输
血红蛋白、
载脂蛋白;催化功能酶;信息交流受体、味觉蛋白、蛋白质或多肽类激素;免疫功能抗体;氧化供能饥饿时,组织蛋白质分解;蛋白质与小分子相互作用
酶的催化作用???物质转运,信息传递
蛋白质与核酸相互作用
RNA-蛋白质复合物,核糖体、端粒酶
蛋白质相互作用是蛋白质执行功能的主要方式
物质代谢,信号转导,蛋白质翻译,蛋白质分泌等;一级结构相似,构象、功能相似;患者,女,16岁。因发热、间歇性上下肢关节疼痛3月余就诊。体格检查:体温:38.5,贫血貌,轻度黄胆,肝脾略重大。
实验室检查:Hb80g/L,红细胞总数3×1014/L,WBC总数6×109/L,白细胞分类正常。网织RBC计数0.12,血清铁21umol/L;。RBC形态:镰刀状。
患者呈现明显的贫血症状(RBC缺乏)、严重感染以及重要器官损伤。;;镰刀形红细胞贫血(隐性遗传病);二、蛋白质空间结构与功能的关系;T型:结构紧张,与氧亲和力小。
R型:结构松弛,与氧亲和力变大。
血红蛋白的变构作用对调节Hb运输氧的功能有重要的作用。;04;一、蛋白质的两性电离与等电点※;
NH3+NH3+NH2
PPP
COOHCOO-COO-
正离子兼性离子负离子
pH<pIpH=pIpH>pI
各种蛋白质的氨基酸组成不同,解离情况不同,等电点不同。多数接近5.0。;电泳;二、蛋白质的高分子性质;;离心;三、蛋白质的变性※、沉淀、凝固;造成变
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