秋蛋白质结构与功能.pptVIP

血红蛋白的空间构象变化与结合氧肌红蛋白血红蛋白O2肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线协同效应：一个亚基与其配体结合后，能影响其中另一个亚基与配体结合能力的现象。协同效应(cooperativity)正协同效应(positivecooperativity)促进作用负协同效应(negativecooperativity)抑制作用某些小分子物质作用于蛋白质的非活性部位后，使其发生构象变化，从而影响其功能。01变构效应(allostericeffect)02蛋白质构象病（proteinconformationaldiseases）因蛋白质折叠错误或折叠不能导致构象异常变化引起的疾病壹贰蛋白质空间结构改变与疾病蛋白质构象改变导致疾病的机理某些蛋白质错误折叠后相互聚集，形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病01020304呈伸展、锯齿状结构顺向平行和反向平行两种构象折叠的稳定靠氢键侧链影响折叠的形成和稳定要点β-折叠(反平行)β-折叠(平行)（三）β-转角无规卷曲没有确定规律性的部分肽链构象。超二级结构（模体motif）多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体。01α-螺旋组合（αα）02β-折叠组合（ββ）03α-螺旋β-折叠组合（βαβ）基本形式钙结合蛋白锌指结构蛋白质的三级结构(tertiarystructure)整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的整体排布。定义0102结构域(domain)蛋白质形成三级结构时，肽链中某些局部的超二级结构汇集在一起，形成的发挥生物学功能的区域；是蛋白质构象中特定的空间区域。细胞表面蛋白CD4分子4个相似结构域肌红蛋白（Mb）的三级结构血红素铁原子主要化学键是次级键01疏水作用、离子键、氢键和VanderWaals力02稳定三级结构的化学键蛋白质的四级结构(quaternarystructure)1由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链，通过次级键缔合而成的最高级结构。2定义3化学键4疏水作用、氢键、离子键、范德华力5亚基6每条具有独立三级结构的多肽链7血红蛋白（Hb）的四级结构ABCβ链血红素α链蛋白质部分非蛋白质部分根据组成结合蛋白质单纯蛋白质蛋白质的分类01根据形状02球状蛋白质纤维状蛋白质根据功能调节蛋白酶蛋白运输蛋白结构蛋白根据分布A核蛋白质B膜蛋白质第三节蛋白质结构与功能的关系一级结构是空间构象的基础一级结构是功能的基础一级结构改变与分子病蛋白质一级结构与功能的关系一级结构是空间构象的基础二硫键牛胰核糖核酸酶的一级结构天然状态，有催化活性尿素、β-巯基乙醇去除尿素、痕量β-巯基乙醇非折叠状态，无活性分子伴侣(chaperon)是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质2结构不同，功能不同5胰岛素3血管升压素和催产素6促肾上腺皮质激素和促黑激素1一级结构是功能的基础4结构相似，功能相似一级结构改变与分子病01分子病02由于基因突变导致蛋白质一级结构与正常有所不同，表现出生理功能的异常，而引起的遗传性疾病。03案例04镰刀状红细胞性贫血05（a）正常红细胞（b）镰型红细胞N-val·his·leu·thr·pro·glu·glu·····C(146)HbSβ肽链HbAβ肽链N-val·his·leu·thr·pro·val·glu·····C(146)二、蛋白质空间结构与功能的关系蛋白质的功能依赖于特定的空间结构胰岛素原转变成胰岛素胰岛素原（一条肽链）胰岛素（两条肽链）C肽2.紫外吸收色氨酸、酪氨酸最大吸收峰280nm，可用于蛋白质定量分析。3.茚三酮反应氨基酸定量分析方法在氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。肽：氨基酸通过肽键缩合而成的化合物03肽与肽健02肽键(peptidebond)：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合而形成的化学键。01肽二肽两分子氨基酸肽：氨基酸通过肽键缩合而成的化合物三肽三分子氨基酸寡肽(oligopeptide)：十个以内氨基酸多肽(oligopeptide)：十个氨基酸以