第三节 酶的专一性.pptVIP

* * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * 3、诱导契合学说(induced-fit hypothesis，1964年Koshland提出) 酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状. 酶 A B 1、邻近效应和定向效应 四、酶高效催化的策略 P89 在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心： 一方面在酶活性中心 底物的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度。由于邻近效应，使分子间的反应变成分子内反应； 另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向、定位。把分子内反应变成定向反应，使酶促反应具有高效率和专一性特点。 实例 （临近效应） 咪唑和对-硝基苯酚乙酸酯的反应是一个双分子氨解反应. 分子间反应：咪唑浓度1M 实验结果表明，分子内咪唑基参与的氨解反应速度比相应的分子间反应速度大 24 倍。说明咪唑基与酯基的相对位置对水解反应速度具有很大的影响。（咪唑基有效浓度增加24倍） 实