动物生物化学 教学课件 作者 陆辉左伟勇 主编 第三章 酶化学.pptVIP

尚辅网 尚辅网 第三章 酶化学 高效性 酶的催化作用可使反应速度比非催化反应提高108 -1020倍。比其他催化反应高106 -1013倍 例如：过氧化氢分解 2H2O2 2H2O + O2 Fe3+ 催化，效率为6×104 mol/mol. S 过氧化氢酶催化，效率为6 × 106 mol/mol.S 专一性 即对底物的选择性或特异性。一种酶只催化一种或一类底物转变成相应的产物。 绝对专一性 一种酶只催化一种底物转变为相应的产物。 例如，脲酶只催化尿素水解成CO2 和NH3。 相对专一性 一种酶作用于一类化合物或一类化学键。 例如，不同的蛋白水解酶对于所水解的肽键两侧的基团有 不同的要求。 立体异构专一性 指酶对其所催化底物的立体构型有特定的要求。 例如，乳酸脱氢酶专一地催化L-乳酸转变为丙酮酸，延胡索酸只作用于反式的延胡索酸（反丁烯二酸）。立体专一性保证了反应的定向进行。 已知的上千种酶绝大部分是蛋白质 单纯蛋白酶：少数，例如：溶菌酶 结合蛋白酶：大多数 结合蛋白酶（全酶） = 酶蛋白 + 辅因子 辅因子包括: 辅酶、辅基和金属离子。 酶蛋白的作用：与特定的底物结合，决定反应的专一性。 辅酶、辅基的作用：参与电子的传递、基团的转移等，决定了酶所催化反应的性质。 辅酶与辅基的异同点: 它们都是耐热的有机小分子，结构上常与维生素和核苷酸有关。但是辅酶与酶蛋白结合不紧，容易经透析除去，而辅基通常与酶蛋白共价相连。 金属离子的作用：它们是酶和底物联系的“桥梁”；稳定酶蛋白的构象；酶的“活性中心”的部分。 一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合成一种特异性全酶。而一种辅助因子却能与多种酶蛋白结合构成多种特异性的全酶，参与催化多种反应。酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性，两者结合在一起构成全酶时，才具有催化活性。 结合酶举例，( )内为辅因子： 乳酸脱氢酶（辅酶I,NAD） 异柠檬酸脱氢酶（辅酶I,NAD） 醇脱氢酶（辅酶I,NAD） 葡萄糖-6-磷酸脱氢酶（辅酶II,NADP） 琥珀酸脱氢酶（FAD） 乙酰辅酶A羧化酶（生物素，ATP，Mg++） 脂酰辅酶A合成酶（辅酶A,CoA） 单体酶 只有三级结构，一条多肽链的酶。如129个氨基酸的 溶菌酶，分子量14600。 寡聚酶 含2-60 个亚基，有复杂的高级结构。 常通过变构效应在代谢途径中发挥重要的调节作用。 多酶复合体 由多个功能上相关的酶彼此嵌合而形成的复合体。它可以促进某个阶段的代谢反应高效、定向和有序地进行。 二、酶的活性中心（active site） 与酶活性密切相关的基团称为酶的必需基团（活性基团）。必需基团在一级结构上可能相距很远，甚至位于不同的肽链上，由于肽链的盘曲折叠，致使必需基团在空间位置上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物专一性结合并将底物转化为产物，这一特殊的空间区域称为酶的活性中心。 活性中心的必需基团 必需基团 活性中心以外的必需基团 结合基团（与底物结合，决定专一性） 活性中心 催化基团（影响化学键稳定性,决定催化能力） 非必需基团与非活性区域 非必需基团的替换对酶活性无影响，但与酶的免疫、运输、调控及寿命等有关。它能维持酶的空间结构，使活性中心保持完整。 有些酶分子中存在一些特定部位，它虽然不是酶的活性中心，但可以与底物以外的其他分子发生某种程度的结合，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用，称为调控部位。 活性中心的空间结构是由酶分子构象决定的，酶分子的空间构象遭到破坏，则酶活性中心的空间结构亦被破坏，酶就失去活性。 S+E ES P+E 邻近与定向效应：增加了酶与底物的接触机会和有效碰撞。 张力效应：诱导底物变形，扭曲，促