小分子热休克蛋白生物学功能的研究进展.pdfVIP

安徽农业科学。JournalofAnhuiAgri．Sci．2010，38(19)：9946—9947。9949 责任编辑 刘月娟 责任校对 卢瑶 小分子热休克蛋 白生物学功能的研究进展 王国强 (西安文理学院，陕西西安710065) 摘要 根据国内外近年来小分子热休克蛋白的研究概况，对小分子热休克蛋白的分子伴侣功能、稳定细胞结构功能和调节细胞凋亡功 能进行综述，并讨论小分子热休克蛋白在生物进化研究中的意义以及应用前景。 关键词 sHSPs；分子伴侣 ；细胞结构 ；细胞凋亡；进化 中图分类号 Q7 文献标识码 A 文章编号 0517—6611(2010)19—09946—02 ResearehProgressinBiologyFunction ofSmallHeatShockProteins WANGGUO·qiang (XianUniversityofArtsandScience，Xian。Shaanxi710065) Abstract Accordingtothedomesticandforeignrecentstudies，themolecularchaperonesfunction，thestabilizationofcellstructurefunction andregulation ofcellapoptosisfunctiontothesmal1heatshockproteinsweresummarized．Andthesmal1heatshockproteinsinorganicevolu— fionresearchsignificancewasdiscussedaswellashteapplicationprospect． Keywords sHSPs；Molecularchaperones；Cellstrueture；Cellapoptosis；Evolution 热休克蛋白(Heatshockprotein，HSP)是机体受到应激 物时，会影响到sttSPs能否发挥正常的分子伴侣功能。不同 原的刺激后产生的具有高度保守性的几族蛋白质，对维持细 种类的sHSPs在发挥其分子伴侣功能时，所处的空间结构状 胞生存和内环境的稳定起重要作用…。HSPs是一种在生物 态不完全一致。例如 ，HSP20存在二聚体和分子质量较大的 界普遍存在的蛋白质，在结构上高度保守，广泛存在于原核 低聚体2种分子结构，当其受到外界热刺激以后，二聚体的 和真核细胞中。目前，根据大小、结构和功能，一般将热休克 分子结构会发生改变，多个二聚体聚合成分子质量较大的低 蛋白分为 5个主要家族，分别为HSP100、HSP90、HSP70、 聚体复合物，处于低聚体复合物空间结构状态的HSP20具有 HSP60和小分子热休克蛋 白家族sHSPs(Smallheatshockpro— 更高的分子伴侣活性。在小鼠细胞内，当HSP25处于二聚体 teins，sHsps) 。sHSPs不仅在应激条件下高效表达，而且 的分子状态时，不能发挥正常的分子伴侣功能，而当处于分 在正常状态的细胞中也广泛存在 ，参与一些重要的细胞生理 子质量较大的低聚体复合物时，就具有很高的分子伴侣活 活动。sHSPs的生物功能是多样化的。它可增强细胞对逆境 性。因此 ，外界环境的热激作用会使小 鼠HSP25结构处于分 的耐受能力和恢复能力，充当分子伴侣。近来研究还表明， 子质量较大的低聚体复合物的空间构型，以发挥其正常的分 sHSPs与生物细胞结构的稳定、细胞内信号传导和育性转化有 子伴侣活性。这些研究表明，处于不同的低聚体状态会影响 关。sHSPs是目前研究相对较少的—类热休克蛋白l贡分子。 sHSPs能否发挥正常的分子伴侣活性 。 1 分子伴侣功能 组成性表达的sHSPs大多作为分子伴侣参与发育过程， 无论生物个体处于热应激的状态还是处于正常的生理 通过监控信号传导蛋 白的功能，控制信号的传导。由于 状态，sHSPs都发挥着十分重要的生物学功能。例如，sHSPs sHSPs作用的底物分散于信号传导网络的各个关键部位，所 可以充当分子伴侣，保持蛋白质的正常结构和生理功能，并 以sHSPs广泛地参与 DNA修复、