热激蛋白和植物抗高温胁迫机理.pdfVIP

● 热激蛋白与植物抗高温胁迫机理 ■ 陈忠 苏维埃 中国科学院上海植物生理研究所，上海，200032 ， 生长在自然环境下植物的生理代谢过程几乎无一不受到高温的威胁。植物体对 ， 高温胁迫的响应并不是完全被动的，植物体会发生适应性改变来降低胁迫造成的伤 害程度，以维持基本的生理代谢；甚至通过开启某些基因的表达对高温产生抗性 ● (Nover，1994)。这一过程中最显著的生理变化是：正常的蛋白合成受到抑制，细胞 转向大量合成热激蛋白(heat—shockproteins，HSPs)。近来关于热激蛋白的许多研究 ， 都证实它们具有“分子监护蛋白”(molecularchaperone，CPN)的功能，这从一个侧面 解释了为什么热激蛋白的合成可以赋予生物体耐高温能力。业已证实，许多监护蛋 ， 白本身就是热激诱导蛋白，因此随着对监护蛋白研究的深入，对植物抗高温性的研 究也逐渐转移到对胁迫下监护蛋白的表达调控及其生理功能的研究上。 ● 按照诱导方式和SDS电泳的表观分子量大小可以把植物HSPs分为五大类： ◆ 在结构和功能上都具有不同程度的保守性，它们在生物体正常的生理代谢或胁迫响 应中担负不同的功能。一种植物体一般含有几类HSPs，但在胁迫条件下可能只有一 ● 种HSPs起到主导作用。 HSP60蛋白 ， ● 聚集，并且参与Rubisco全酶的组装。此蛋自由核基因编码的a和8两个亚基组成， 鼻 氨基酸水平上与大肠杆菌的GroEL具有46％的序列相同，这显示出其在进化上的 ～ 用放射性同位素标记合成的线粒体多肽(如铁氧还蛋白、过氧化物歧化酶)作用，因 ， Rubiso结合蛋白p亚基的反义基因的植株会造成多种叶绿体多肽不能正确折叠，证 ● 实了Rubisco结合蛋白具有监护蛋白的普遍功能。 我们用免疫亲和层析方法从豌豆幼苗中分离到了一种胞质HSP60，命名为 HPC60(heat—shock protein cognate)。此蛋自受高温和PEG模拟干旱的诱导，在植物 哥 的耐受限度内HPC60的表达量与胁迫强度成正比(陈忠等，1998)。在体外利用虫荧 光素酶(LUC)、乳酸脱氢酶(LDH)以及从豌豆叶片中提取的抗坏血酸过氧化物酶 ， APX在高温下的失活程度(陈忠等，未发表)。植物HSP60不仅受到高温的诱导，干 ， }， ■ 旱、低温、重金属离子以及紫外辐射等影响蛋白质结构的因素都可诱导HSP60的高 生理功能。 HSP70 植物中研究较多的HSt’70是内质网BiP蛋白，目前在植物中至少已发现了几 种BiP的同源蛋白(Galante等1 现水稻Bit，可“与仍在核糖体上翻译的醇溶蛋白(prolamin)结合，在体外用低浓度 的ATP处理，[ziP可以与形成蛋白颗粒的醇溶蛋白解离，但不能与新生的醇溶蛋白 ‘ 解离，这种紧密结合可能防止了醇溶蛋白发生无序聚集。当BiP一醇溶蛋白复合体到 0 1996)中都存在这些结果说明HSP70直接参与了正在翻译的蛋白的成熟过程。内 4 996)。 协助多肽的成熟(Denecke，1 factors， HSP70的5}一个重要功能是调节胞内热激转录因子(heat—shock