酶催化反应动力学..ppt

（1）、活性中心被底物占据一半时的底物浓度。当V=1/2Vmax时，Km=[S]。 （2）、Km是特征常数，一般只与酶的性质、底物种类及反应条件有关，与酶的浓度无关。 （3）、Km可近似表示表示酶与底物的亲和力 Km=(K2+K3)/K1=Ks+K3/K1 当K1、K2K3时，Km近似等于Ks，因此，1/Km可近似表示酶与底物的亲和力大小 （4）、Km与天然底物 Km最小或最高Vm/Km比值的底物称之为该酶的最适底物或天然底物。 （5）、已知Km，可根据[S]推算V，或由V推算[S] （6）、了解酶的Km及[S]推知是否受[S]调节 （7）、用于鉴别原级同工酶、次级同工酶。 （8）、测定不同抑制剂对某个酶的Km值的影响判断抑制类型（非竞争性抑制剂米氏常数不变，最大反应速度减小；竞争性抑制剂米氏常数增大，最大反应速度不变。） （9）、催化可逆反应的酶：测定Km和[S]推测催化反应的方向及程度。 酶促反应动力学 化学动力学：研究反应速率和反应进程间的关系。 一级反应:反应速率只与反应物的浓度的一次方成正比。 二级反应:反应速率与反应物浓度的二次方(或两种物质浓度的乘积)成正比。 零级反应:反应速率与反应物浓度无关。 米氏方程的特征 酶和底物的重要性 A反应速率和酶浓度的关系 反应物足够多的时候,反应速率和酶的浓度成正比 因为酶的催化机理是和底物结合,反应物足够多的时候,酶越多反应越快