细胞生物学细胞骨架精要.pptVIP

细胞骨架 细胞骨架（cytoskeleton）:是指真核细胞中由蛋白质纤维交织而成的立体网架体系。 它充满整个细胞质的空间，与外侧的细胞膜和内侧的核膜存在一定的结构联系，以保持细胞特有的形状，并与细胞运动有关。 真核细胞中骨架蛋白含量为总量10%～30%。 细胞骨架进化上保守。 狭义的细胞骨架：指细胞质骨架，由微管、微丝和中间纤维组成。 广义的细胞骨架：包括细胞质骨架、细胞核骨架和细胞外基质。 主要内容 第一节微 丝(microfilament, MF) 第二节微 管（microtubules） 一、中心粒 二、纤毛和鞭毛及其运动 第三节 中间纤维（intermediate filament,IF) 第1节 微 丝microfilament 微丝，又称肌动蛋白纤维（actin filament），是真核细胞中由肌动蛋白（actin）组成，直径5～9nm 骨架纤维。 一、微丝的成分和结构 二、微丝结合蛋白及其功能 三、微丝的组装和动态调节 四、微丝的功能 一、微丝的成分和结构 微丝的基本单位：肌动蛋白（actin），相对分子量为43 000。 其立体结构由两个结构域（domain）组成，呈蛤蚌形。 肌动蛋白存在方式 肌动蛋白在细胞中的存在方式有两种： 球状肌动蛋白（globular actin,G-actin） 是游离状态的球形单体分子 纤维状肌动蛋白（filamentous actin,F-actin） 存在于微丝中的肌动蛋白残基 这两种形式的肌动蛋白在一定条件下可互相转换。 微丝是由一条肌动蛋白单体链形成的螺旋，每个肌动蛋白单体周围都有4个亚单位，呈上、下及两侧排列。 二、微丝的组装和动态调节 (一) 微丝的组装 微丝解聚成G-actin：Ca2+ 、低浓度的Na+、K+ G-actin组装成微丝： ATP 、 Mg2+ 、高浓度的Na+、K+ 1、成核期 微丝组装的限速过程，又称延迟期。 2、生长期 微丝的延长阶段。 踏车现象:微丝延长到一定长度，肌动蛋白掺入微丝的速度与其从微丝上解离的速度达到平衡，这种现象称为踏车现象。 3、平衡期 微丝的长度基本不变，仍进行着聚合与解聚活动。由于肌动蛋白具有极性，组装时呈头尾相接，故微丝也具有极性。 微丝组装过程中，球形肌动蛋白在正端组装速度快，负端组装速度慢。 (二) 微丝的组装的动态调节 ATP和微丝结合蛋白参与对微丝组装的调节，其中ATP是调节微丝组装的主要因素。 动态调节： 影响因素：肌动蛋白浓度、药物、离子环境等（细胞松弛素） 动态调节：在适宜的温度，存在ATP、K+、Mg2+离子的条件下，肌动蛋白单体可自组装为纤维。 ATP-actin（结合ATP 的肌动蛋白)对微丝纤维末端的亲和力高，ADP-actin 对纤维末端的亲和力低，容易脱落。当溶液中ATP-actin 浓度高时，微丝快速生长，在微丝纤维的两端形成ATP-actin“帽子”，这样的微丝有较高的稳定性。伴随着ATP水解，微丝结合的ATP 就变成了ADP，当ADP-actin 暴露出来后，微丝就开始去组装而变短。微丝具有极性，肌动蛋白单体加到（+）极的速度要比加到（-）极的速度快5-10倍。溶液中ATP-肌动蛋白的浓度也影响组装的速度。当处于临界浓度时，ATP-actin可能继续在（+）端添加、而在（-）端开始分离，表现出一种“踏车”现象。 踏车现象 “踏车”现象 踏车模型 三、微丝结合蛋白及其功能 （一）肌细胞中的微丝结合蛋白 1、肌球蛋白（myosin） 2、原肌球蛋白（tropomyosin） 3、肌钙蛋白（troponin） （二）非肌细胞中的微丝结合蛋白 （三）微丝特异性药物 1、肌球蛋白（myosin） 肌球蛋白：细胞中促进微丝移动的蛋白，至少13种。 肌球蛋白Ⅱ（ myosin Ⅱ ）：相对分子质量约460 000，由两条重链和两对轻链组成，形似黄豆芽。 重链：含有一个很长的α超螺旋尾部和两个球形头部的二聚体，尾部可使肌球蛋白Ⅱ聚合成双极粗丝。头部具有ATP酶活性 和肌动蛋白结合位点，发生构象改变后可与微丝结合，水解ATP产生能量使肌肉收缩。 轻链有两种：结合于重链的头部。功能：使重链头部发生构象变化，暴露出与肌动蛋白的结合位点，并使重链尾部伸直，方便双极粗肌丝的形成。 Myosin II structure Myosin II structure 2、原肌球蛋白（tropomyosin） 原肌球蛋白：为两条多肽链相互盘绕成的α螺旋纤维。 许多原肌球蛋白纤维头尾连接形成长纤维，位于肌动蛋白螺旋沟内。 一个原肌球蛋白的长度相当于7个球形肌球蛋白，可与7个肌球蛋白分子结合。 作用：调节肌动蛋白与肌球蛋白结合。 3、肌钙蛋白（troponi