蛋白质和核酸化学说课.ppt

第二章 蛋白质和核酸的化学 单元目标 1.列出蛋白质的元素组成、元素组成特点及蛋白质基本组成单位。 2.描述蛋白质分子结构及结构与功能的关系。 3.简述蛋白质的理化性质 4.说出蛋白质的分类 5.叙述核酸的分子组成和结构 蛋白质的生物学功能 1. 蛋白质是生物体的重要组成成分 2. 蛋白质具有重要的生物学功能 　1）作为生物催化剂 2）代谢调节作用 　3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 　5）运动与支持作用 　6）参与细胞间信息传递 3. 氧化供能 第一节 蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 1.元素：碳、氢、氧、氮 2.组成特点：蛋白质含氮量是13%-19%，平均约为16%，即1克氮相当于6.25克蛋白质。 3.计算蛋白质含量的公式： 每克样品中含氮g数×6.25=每克样品中所含蛋白质克数 练习题 1.用定氮法测出1g样品大豆中含氮0.058g，试问100g大豆中含蛋白质多少克？ 2. 用凯氏微量定氮法测得0.2ml血清中含氮2.1mg，问100ml血清中含蛋白质多少克？ 二、蛋白质的基本单位—氨基酸 氨基酸是蛋白质的基本组成单位。 20标准氨基酸 氨基（-NH2）和羧基（-COOH） 科普知识：必需氨基酸 必需氨基酸：人体必不可少，而机体内又不能合成的，必须从食物中补充的氨基酸，称必需氨基酸。 对成人来说，这类氨基酸有8种，包括赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸和苯丙氨酸。对婴儿来说，组氨酸也是必需氨基酸。 这就提醒人们不要挑食，食物面越广越好。 三、蛋白质的基本结构 多肽链 四、蛋白质的空间结构 多肽链需通过各种方式卷曲成特定的空间结构。蛋白质肽链通过折叠、盘曲，使分子内部原子形成一定的空间排布及相互关系，称为蛋白质的构象，即空间结构。 维持蛋白质空间结构的化学键主要有氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键和二硫键，统称为次级键或副键。 蛋白质的空间结构包括二级、三级和四级结构。 （二）蛋白质的三级结构 在二级结构的基础上，多肽链进一步折叠、盘曲，主链、侧链都包括在内所形成的空间结构称为蛋白质的三级结构。 只有一条肽链构成的蛋白质具备了三级结构就有生物活性，若有2条以上肽链构成的蛋白质还需进一步形成更高级结构才具有相应的生物活性。 维持三级结构的化学键是次级键。 （三）蛋白质分子的四级结构 有的蛋白质分子由两条以上具有独立三级结构的肽链通过非共价键相连聚合而成，其中每一条肽链称为一个亚基或亚单位(subunit)。 各亚基在蛋白质分子内的空间排布及相互接触称为蛋白质的四级结构。 （四）蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的空间结构一旦改变就会影响蛋白质的生物活性。 （如右图）牛核糖核酸酶的空间结构与功能。 六、蛋白质的分类 1.根据蛋白质分子组成： 单纯蛋白质（单纯由氨基酸组成） 结合蛋白质（有蛋白质部分和非蛋白质部分） 2.根据蛋白质分子形状 球状蛋白质 纤维状蛋白质 第二节核酸化学 一、核酸的分子组成 二、核酸的分子组成 1.磷酸 （比较：蛋白质中的氮比较恒定） 2.戊糖（核糖RNA和脱氧核糖DNA两种） 二、核酸的分子结构 （三）核酸的空间结构 3.RNA的空间结构 3、DNA的热变性： DNA稀盐溶液加热到80~1000C，几分钟内双螺旋键即解开，形成无规则的线团。伴随DNA的变性，OD260增高（增色效应），粘度降低，生物活性消失。 （四）核酸的复性 变性DNA在适当的条件下（除去变性因素），可使两条分开的链按照碱基配对规律重新缔合（reassociation）成双螺旋结构，这一过程称为复性。 复性后的DNA其理化性质和生物功能都得到部分恢复。 减色效应：复性的DNA溶液紫外吸收下降 核酸的变性、复性和杂交 镰状细胞贫血（sick-cell anemia） 从患者红细胞中鉴定出特异的镰刀型或月牙型细胞。 β-链 1 2 3 4 5 6 7 Hb-A Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys… Hb-S Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lys… 2.空间结构与功能的关系 疯牛病 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。 PrPc α-螺旋 PrPsc β-折叠 正常 疯牛病 牛脑海绵状病，简称BSE。1985年4月，医学家们在英国发现了一种新病，专家们对这一世界始发病例进行组织病理学检查，并于1986年11月将该