第三章酶化学讲述.ppt

六、激活剂对酶反应速度的影响 凡能提高酶活性的物质，都称为激活剂（activator）。 （1）无机离子：金属离子(K+ Na+ Mg2+ Zn2+ Fe2+ Ca2+)、阴离子(Cl- Br-)、氢离子 （2）小分子有机化合物：某些还原剂（如半胱氨酸、GSH等）、乙二胺四乙酸（EDTA） (3)某些酶类：酶原激活过程中的酶类 第五节 几种重要的调节酶 调节酶：活性可被调节的酶，主要是别构酶和共价调节酶。 一、别构酶 （一）概念、特点及别构效应 1、别构酶的概念 通过调节因子作用使酶产生别构效应的调节酶类（又称变构酶）。 2、别构效应的调控 （1）别构效应：调节物（效应物）与别构酶分子中的别构中心（调节中心）结合后，诱导产生或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合催化作用受到影响，从而调节酶促反应的速度。 2、别构酶的结构特点和性质 （1）已知的别构酶都是寡聚酶，含有两个或两个以上亚基 （2）具有活性中心和别构中心（调节中心），活性中心负责底物结合和催化，别构中心负责调节酶反应速度。活性中心和别构中心处在不同的亚基上或同一亚基的不同部位上。 （3）多数别构酶不止一个活性中心，活性中心间有同种效应，底物就是调节物：有的别构酶不止一个别构中心，可以接受不同的代谢物的调节。 （4）别构酶由于同位效应和别构效应，不遵循米式方程，动力学曲线也不是典型的双曲线型，而是S型（同位效应为正协同效应）和压低的近双曲线（同位效应为负协同效应）。 （二）别构酶的动力学曲线 别构酶反应，不遵循米式方程，动力学曲线也不是典型的双曲线型，而是S型（正协同效应）和压低的近双曲线（负协同效应）。 1、正协同效应的别构酶是S型曲线 这种S形曲线体现为，当底物浓度发生较小变化时，别构酶可以极大程度地控制反应速度，这是别构酶可以灵活地调节反应速度的原因。 当增加正调节物浓度时Km减小，亲和力增大，协同性减小：当增加负调节物的浓度时Km增加，亲和力减小，协同性增大（对底物浓度的反应灵敏度增加） 2、同位效应为负协同效应的别构酶是近似双曲线 负协同效应时酶的反应速度对底物浓度的变化不敏感 （三）别构酶调节活性的机理 1、 序变模型： 酶分子中亚基结合底物后，构象逐个地依次变化。 2、 齐变模型： 二、同工酶 能催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构不同的一组酶。 存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织中，甚至同一组织、同一细胞中。 哺乳动物乳酸脱氢酶有5种 CH3CHOH-COO-+NAD+ LDH CH3COCOO-+NADH+H+ 均由4个亚基组成 同工酶和变构酶是两种重要的酶： 同工酶是指有机体内能催化相同的化学反应，但其酶蛋白本身的理化性质及生物学功能不完全相同的一组酶； 变构酶是利用构象的改变来调节其催化活性的酶，是一个关键酶，催化限速步骤。 三、共价修饰调节酶 共价调节酶：酶分子被其它的酶催化进行共价修饰，从而在活性形式与非活性形式之间相互转变，发生可逆的共价修饰。 如：糖原磷酸化酶 共价调节酶的两种常见类型 ①磷酸化 去磷酸化 ②腺苷酰化 脱腺苷酰化 四、酶原的激活 1、没有活性的酶的前体称为酶原。 2、酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。 3、这个过程实质 上是酶活性部位形成和暴露的过程。 具有不可逆性。属于此类的有消化系统中的酶（胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶，胃蛋白酶）和血液凝固系统中的酶。如： 胰蛋白酶对胰脏蛋白酶原的激活 肠激酶 胰蛋白酶原 胰蛋白酶 胰凝乳蛋白酶原 弹性蛋白酶原 胰蛋白酶 胰凝乳蛋白酶 弹性蛋白酶 羧肽酶原 羧肽酶 在组织细胞中，某些酶以酶原的形式存在，可保护分泌这种酶的组织细胞不被水解破坏。 第六节 酶的分离提纯与活力的测定 一、酶活力的测定 1. 酶活力（enzyme activity）：也称酶活性，指酶催化一定化学反应的能力。其大小可用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的反应速率（reaction rate）来表示。 酶反应速度：用单位时间内、单位体积中底物的减少量或产物的增加量来表示。单位：浓度/单位时间 2.酶的活