生化2蛋白质化学.pptVIP

;学习目的与要求:;1.蛋白质是生物体内的结构高分子 ; ;二 .蛋白质的水解;R;2.非蛋白氨基酸;HO; ; ;第二节 氨基酸性质;酪氨酸的?max＝278nm，?278=1.4x103; 苯丙氨酸的?max＝259nm，?259=2.0x102; 色氨酸的?max＝279nm，?279=5.6x103;;二.氨基酸的两性离解性质; ;3. 氨基酸的等电点的计算;K1*; 同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于两性离子两边的pK’值的算术平均值。 酸性氨基酸：pI = (Pkα-COOH + pKR-COOH )/2 碱性氨基酸：pI = (pKα- NH2 + pKR-NH2 )/2 pH PI溶液对PI而言偏碱 带+ PI与PH的关系 pH =PI溶液对PI而言中性 不带电 pH PI溶液对PI而言偏酸 带 - ; ;Asp解离如下:;4.根据滴定曲线求pK;三.氨基酸的化学反应;2.与亚硝酸反应;3. 与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应;4.与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应;5.与丹磺酰氯反应:; ;（三）.氨基和羧基共同参与的反应——茚三酮反应;脯氨酸，羟脯氨酸与茚三酮反应生成黄色物质;反应名称;第三节.氨基酸的分离与测定;第四节 肽;;二.生物活性肽; ;第五节 蛋白质分类;第六节 蛋白质的一级结构; a盐键（离子键 ） b氢键 c疏水相互作用力 d 范德华力 e二硫键 f 酯键;离子键;三.蛋白质一级结构的测定;;化学法：;酶法;第七节 蛋白质的高级结构;1. α-螺旋;2. β-折叠;;α α;三.三级结构;四.四级结构;一级结构→二级结构→超二级结构→结构域→三级结构→亚基→四级结构;第八节 蛋白质分子结构与功能;2.血红蛋白结构与功能;3.细胞色素C与生物进化;;二.蛋白质的构象与功能的关系;三.个别蛋白质结构与功能;2.丝心蛋白;第九节 蛋白质的性质; ;四.蛋白质的沉淀作用; 蛋白质的性质与它们的结构密切相关。某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。这种现象称为蛋白质的变性.; 大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。这三种氨基酸的在280nm 附近有最大吸收。因此，大多数蛋白质在280nm 附近显示强的吸收。利用这个性质，可以对蛋白质进行定性鉴定。; 蛋白质在等电点pH条件下，不发生电泳现象。利用蛋白质的电泳现象，可以将蛋白质进行分离纯化。;一. 蛋白质分离纯化的方法;凝胶过滤法;;;二. 蛋白质浓度测定的方法