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中药班
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罗超 程涛
谭艳滢 蔡倩君
13.酶促反应影响因素有哪些?酶高效率的机制?
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3
影响酶促反应的因素
温度 pH 底物浓度 酶浓度 抑制剂 激活剂
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1、底物浓度
在酶浓度恒定的条件下,当底物浓度很小时,酶未被底物饱和,这时反应速度取决于底物的浓度,底物浓度越大,单位时间内中间复合物(ES)生成也越多,而反应速度取决于ES浓度,故反应速度也随之增高。当底物浓度加大后,酶逐渐被底物饱和,反应速度的增加和底物的浓度不成正比,继而底物增加至极大值,所有酶分子均被底物饱和,所有的E均转变成ES,此时的反应速度不会进一步增高
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2、温度
化学反应的速度随温度增高而加快,但酶是蛋白质,可随温度的升高而变性。在温度较低时,前一影响较大,反应速度随温度升高而加快。一般说,温度每升高10℃,反应速度大约增加1倍。但温度超过一定数值后,酶受热变性的因素占优势,反应速度反而随温度上升而减慢,形成倒U形曲线。
温度
产物数量
顶点所代表的温度为最适温度,此时反应温度最大。
酶的最适温度与底物浓度、介质pH、离子强度、保温时间等有关。
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3、pH
最适pH:酶表现最大活力时的pH(环境)。
各种酶在一定条件下都有一定的最适pH,高于或低于此pH,活力均降低。
一般来说,大多数酶的最适pH在5-8之间。但也有例外:如胃蛋白酶最适pH为1.5,肝中精氨酸酶最适pH为9.8
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4、酶浓度的影响
在一定条件下,酶的浓度与反应初速度成正比。因为酶催化反应时,酶先要与底物形成中间物,当底物浓度大大超过酶浓度时,反应达到最大速度,这时增加酶浓度可增加反应速度。
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凡能提高酶的的,加速酶促反应进行的物质都成为激活剂。无机离子,小分子化合物。
可能的机制:
a、与酶分子中的氨基酸侧链基团结合,稳定酶催化作用 所需的空间结构。
b、作为底物或辅酶,与酶蛋白之间联系的桥梁。
c、作为辅酶或辅基的一个组成部分协助酶的催化作用。
5、激活剂
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6、抑制剂
酶分子必需基团受到化学物质的影响而改变 ,导致酶活性的降低或丧失,称为抑制作用。能对酶起抑制作用的物质称为酶抑制剂。
抑制剂通常对酶有一定的选择性,一种抑制剂只能引起一类或某几类的抑制。
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酶高效率的机制
底物的“趋近”和“定向”效应
底物变形与张力作用
共价催化作用
酸碱催化作用
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酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比,若在反应系统的某一局部区域,底物浓度增高,则反应速度也随之提高,此外,酶与底物间的靠近具有一定的取向,这样反应物分子才被作用,大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。
1、底物的“趋近”和“定向”效应
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2、底物变形与张力作用
底物的结合可诱导酶分子构象发生变化(变形),从而使底物分子接近于过渡态,降低反应的活化能。同时,由于底物的诱导,酶分子的构象的变化也可对底物产生张力作用,使底物扭曲,促进ES进入活性状态。
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3、共价催化作用
某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物,这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。 可分为两大类:亲核催化作用与亲电子催化作用。
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4、酸碱催化作用
酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团,这些基团往往是良好的质子供体或者受体,在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。
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15.竞争性抑制剂与非竞争抑制剂对酶的抑制作用方式各是怎样? 对Km,Vmax影响如何?
I 与 S 对 E 的结合有竞争作用,相互排斥。
I与S同时竞争结合酶的活性中心
E+S ES E+P
+
I EI
动力学特点:I存在时,Km增大,Vmax不变;抑制程度与〔I〕
成正比,与〔S〕成反比,增大〔S〕可解除抑制。
磺胺类药物为典型的竞争性抑制剂:类似于合成原料对氨基苯甲酸,抑制二氢叶酸的合成。
某些抗癌药也据此设计
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1.竞争性抑制:
2.非竞争性抑制
S和I与E的结合互不相关,S可与E结合,也可与EI结合,但 IES(死端)不能释放产物。
E+S ES E+P
+ +
I I
IE IES
动力学特点:I存在时,Km不变,Vmax减小,抑制程
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