生物化学作业9-12.docVIP

年级 班级 专业 学号 姓名 章节 §9酶引论 次数 4 P147 2、解释下列术语： ⑴ 全酶 ⑵ 固定化酶 ⑶ 活化能 ⑷ 酶的转化数 ⑸ 寡聚酶 ⑹ Kat单位 ⑺ 酶偶联分析法 ⑻ 诱导契合说 ⑼ 反馈抑制 ⑽ 抗体酶 P147 5、L19 RNA有哪些性质表明它是一种酶？ 解： P349 13、称取25 mg蛋白酶粉配制成25 mL酶溶液，从中取出0.1 mL酶液，以酪蛋白为底物，用Folin-酚比色法测定酶活力，得知每小时产生1500 μg酪氨酸。另取2 ml酶液，用凯氏定氮法测得蛋白质为0.2 mg，若以每分钟产生1μg 酪氨酸的酶量为1个活力单位计算，根据以上数据，求出：（1）1mL酶液中所含蛋白质量及活力单位。（2）比活力。（3）1 g酶制剂的总蛋白含量及总活力。解： 补、焦磷酸酶可以催化焦磷酸水解或磷酸，其相对分子质量为120×103，由6个相同亚基组成。纯酶的Vmax为2800 U/mg酶。它的一个活力单位规定为：在标准测定条件下，37℃、15 min内水解10 μmol焦磷酸所需要的酶量。问：（1）酶mg酶在每秒钟内水解多少mol 底物？（2）每mg酶中有多少mol的活性部位（假设每个亚基上有一个活性部位）？（3）酶的转换数是多少？ 解： 补、有1 g淀粉酶酶制剂，用水溶解成1000 mL，从中取出1 mL测定淀粉酶活力，测知每5 min分解0.25 g淀粉。计算每g酶制剂所含淀粉酶活力单位数？ 章节 §9酶动力学 次数 4 P170 8、在一系列底物浓度下测得的初速度，实验数据如下表所示： [S]/μmol.L-1 v0/μmol.L-1.min-1 5 22 10 39 20 65 50 102 100 120 200 500 135 147 ⑴ 试从v0对[S]的直线作图（米-曼氏曲线）估算Km及Vmax。 ⑵ 利用Lineweaver-Burk作图确定Km及Vmax。 ⑶ 从Eadie-Hofstee作图求Km及Vmax 解： P170 10、表10-4是有关一个酶在无抑制剂⑴和两种不同抑制剂⑵和⑶（抑制剂浓度均为5 mmol.L-1）存在下获得的动力学数据。假设每个实验中[Et]是一样的。 a 利用双倒数作图确定酶的Vmax和Km值。 b 确定每种抑制剂的抑制类型和Ki。 表10-4 第10题的实验动力学数据 [S]/ mmol.L-1 ⑴ v0/mmol.L-1.s-1 ⑵ v0/mmol.L-1.s-1 ⑶ v0/mmol.L-1.s-1 1 12 4.3 5.5 2 20 8 9 4 29 14 13 8 35 21 16 12 40 26 18 解： 补、假设Km为2.9×10-4 mol.L-1，Km为2×10-5 mol.L-1，在底物浓度为1.5×10-3 mol.L-1时，要得到75%的抑制，需要竞争性抑制剂的浓度是多少？ 解： 章节 §11酶的作用机制和酶的调节 次数 4 P195 1、解释下列术语：⑴ 活性部位；⑵ 亲和标记；⑶ 一般酸碱催化；⑷ 邻近效应；⑸ 催化三联体；⑹ 别构酶；⑺ 共价修饰；⑻ 酶原激活；⑼ 同工酶。 P195 3、TPCK是胰凝乳蛋白酶的亲和标记试剂，它对His57烷基化后使胰凝乳蛋白酶失活。（1）为胰蛋白酶设计一个像TPCK那样的亲和标记试剂。（2）你认为怎样可以检验它的专一性？（3）能被胰蛋白酶的这个亲和标记试剂失去活性的还有哪个丝氨酸蛋白酶？ 解： P195 8、试解释为什么胰凝乳蛋白不能像胰蛋白酶那样自我激活？ 章节 §12维生素与辅酶 次数 4 P214 1、试述辅酶TPP在丙酮酸脱羧中的催化机制。 答： P214 5、NAD+ 和NADP+ 是何种维生素的衍生物？可作为什么酶类的辅酶？在催化反应中起什么作用（用简式表示）？ 答： P214 7、写出四氢叶酸（THF）的化学结构，指出链接一碳单位的位置。 答： 4 生物化学作业——§9-12酶