生物化学名词解释;;.docVIP

生物化学 名词解释 等电点（PI）： 当外液pH为某一pH值时，氨基酸处于兼性离子状态，氨基酸分子中少数解离时，所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，即氨基酸净电荷为0。氨基酸在电场中既不向正极也不向负极移动，这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。 肽键和肽链： 蛋白质是由若干氨基酸的氨基与羧基经脱水缩合而连接起来形成的长链化合物。一个氨基酸分子的α-羧基与另一个氨基酸分子的α-氨基在适当的条件下经脱水缩合即生成肽 四个原子和与之相连的两个碳原子C()都处于同一个平面内，此刚性结构的平面叫肽平面或酰胺平面。两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα为定点而旋转，绕Cα-N键旋转的角度称φ角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。φ和ψ称作二面角，亦称构象角。 mRNA中的核苷酸序列决定的。 二级结构： 蛋白质的二级结构是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象。 三级结构： 多肽键在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使α－螺旋、β－折叠片、β－转角等二级结构相互配置而形成特定的构象。三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布结构的多肽链的空间排布和相互作用。） 超二级结构： 蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个α－螺旋或β－折叠或β－转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构。　基本组合方式：αα；β×β；βββ 波耳效应： 高浓度的H+和CO2促使氧合血红蛋白分子释放O2，而高浓度的O2促使脱氧血红蛋白分子释放H+和CO2。——血红蛋白对O2、 H+和CO2结合的这种相互关系叫波耳效应。 蛋白质变性与复性： 在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质严格的空间结构被破坏（不包括肽键的断裂），从而引起蛋白质若干理化性质和生物学性质的改变，称为蛋白质的变性。如变性程度浅，蛋白质分子的构象未被严重破坏；或者蛋白质具有特殊的分子结构，并经特殊处理则可以复性。 活性中心： 酶的活性中心包括两个功能部位：结合部位和催化部位。结合部位（ Binding site）：酶分子中与底物结合的部位或区域。此部位决定酶的专一性。催化部位（ catalytic site ）：酶分子中促使底物发生化学变化的部位。此部位决定酶所催化反应的性U/g，U/ml）在最适的反应条件下，每分钟内催化一微摩尔底物转化为产物的酶量定为一个酶活力单位， 即1 IU=1 μmol/min = 活力单位数/ 毫克蛋白（氮） Km: 诱导契合学说： 当底物与酶接近时，底物分子可以诱导酶活性中心的构象发生改变，使之成为能与底物分子密切结合的构象。 变构效应： 别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象. 别构效应（allosteric effect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。ribozyme：第1个有催化活性的天然RNA——ribozyme（核酶） 同工酶： 催化相同的化学反应，但其蛋白质分子的结构、理化性质及免疫性能等都存在明显差异的一组酶称为同工酶(isoenzyme)。 竞争性抑制作用： 抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，称为竞争性抑制作用。 DNA的变性和复性： 在理化因素作用下，DNA双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称为DNA的变性。将变性DNA经退火处理，使其重新形成双螺旋结构的过程，称为DNA的复性。 分子杂交： 两条来源不同的单链核酸（DNA或RNA），只要它们有大致相同的互补碱基顺序，经退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。 增色效应：指DNA变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象 Tm： DNA的变性温度（融解温度） 加热DNA溶液，使其对260nm紫外光的光吸收度突然增加，达到其最大值一半时的温度。 生物氧化：物质在生物体内氧化分解并释放出能量的过程称为生物氧化。 氧化磷酸化： 在线粒体中，底物分子脱下的氢原子经递氢体系传递给氧，在此过程中释放能量使ADP磷酸化生成ATP，这种能量的生成方式就称为氧化磷酸化。 底物水平磷酸化： 直接将底物分子中的高能键转变为ATP分子中的末端高能磷酸键的过程为底物水平磷酸化。 磷氧比：每消耗一摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数称为P/O比值。 呼吸链： 在线粒体中，由若干递氢体或递电子体按一定顺序排列组成的，与细胞呼吸过程有关的链式反应体系称为呼吸链。 糖酵解： 在无氧条件下，葡萄糖进行分解，形成2分子丙酮酸并提供能