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生物化学学习指导 蛋白质化学 要点解答： 1．组成蛋白质的常见氨基酸有多少种?根据其R基团的极性如何分类? 组成蛋白质的常见氨基酸有20种，根据这20种氨基酸侧链R基团的极性可将它们分为四大类： (1)具有非极性或疏水的R基团的氨基酸。这类氨基酸在水中的溶解度比极性R基团氨基酸小。 (2)具有极性但不带电荷的R基团的氨基酸。它们比非极性氨基酸易溶于水，所含的R基团中的不解离的极性基能与水形成氢键。 (3)R基团带负电荷的氨基酸。这是一类酸性氨基酸，包括天冬氨酸和谷氨酸，这两种氨基酸都含有第二个羧基，在pH值7.0时具有净负电荷。 (4)R基团带正电荷的氨基酸。这是一类碱性氨基酸，包括赖氨酸、精氨酸和组氨酸。这三种氨基酸在pH值7.0时带净正电荷。其中赖氨酸R基团带有正电荷的ε－氨基；精氨酸带有正电荷的胍基；组氨酸带有弱碱性的咪唑基。 2．何谓氨基酸的等电点(pI)，它是怎样计算的？ 氨基酸分子是两性电解质，氨基酸在溶液中的带电状况随溶液的pH值变化而变化。实验证明，氨基酸在水溶液或晶体状态时都是以两性离子形式存在的。 以两性离子形式存在的氨基酸，在一定酸碱条件下，可以发生解离，而表现出不同的带电形式。当加入酸时，－COO－可以接受质子，氨基酸带净正电荷。当加入碱时，－NH3＋释放质子，氨基酸带净负电荷。在某一特定pH的溶液中，氨基酸以两性离子形式存在，所带的正负电荷总数相等，净电荷为零，在电场中它既不向正极移动也不向负极移动，此时氨基酸溶液的pH值称为氨基酸的等电点，以pI表示。氨基酸的pI值相当于该氨基酸的两性离子状态两侧的基团pK值之和的一半。对于含有三个可解离基团的氨基酸，可通过依次写出其从酸性至碱性的解离方程，找到两性离子两侧pK值，然后取两性离子两侧基团的pK平均值，即可得其pI值。 3．什么是肽单位?肽单位有什么特点？ 多肽链是由许多氨基酸通过肽键彼此连接而成的，多肽链主链骨架的重复单位，即－Cα－CO－NH－Cα－称为肽单位，多肽链实际上是由许多肽单位通过α－碳原子互相连接而成的。 肽单位的结构特点： (1)肽键中的C—N键的键长为0.132nm，比大多数其他化合物的C—N单键(0.149nm)短，比C＝N双键(0.127nm)长，因此肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转。 (2)肽单位是刚性平面结构，即肽单位的6个原子包括肽键的4个原子和与之相连的两个α-碳原子，都位于同一个刚性的平面上，因此又称肽平面或酰胺平面。 (3)绝大多数肽单位中，C＝O与N—H或两个α-碳原子为反式构型，因为反式构型比顺式构型稳定。 (4)肽单位平面结构有一定的键长和键角。 4．什么是构型和构象？ 构型是指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原予或取代基团的空间排布。任何一个不对称碳原子相连的四个不同原子和基团，只可能有两种不同的空间排布，即两种构型：D-和L-型。改变构型应有共价键的断裂。 构象是指通过单键旋转使分子中的原子或基团形成不同的空间排列，这种构象的改变不涉及共价键的破裂。 5．什么是蛋白质的二级结构？包括几种类型？各有什么特点? 蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链骨架的盘绕和折叠方式。天然蛋白质的二级结构主要有四种基本类型：α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。 (1)α-螺旋：α-螺旋结构是Pauling和Corey在1951年提出来的。纤维状蛋白和球状蛋白中均存在α-螺旋结构，它是蛋白质中最常见、最典型的二级结构类型。α-螺旋结构的特点是： ①肽链主链像螺旋状盘曲，每隔3.6个氨基酸残基沿中心轴螺旋上升一圈，螺距为0.54nm，即每个氨基酸残基沿中心轴旋转100°，沿轴上升0.15nm，螺旋的直径约为0.5nm。 ②α-螺旋中氨基酸残基的侧链伸向外侧。相邻的螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。从N-末端出发，氢键是由每个氨基酸残基的C＝O与前面第4个氨基酸的N-H之间形成的。α-螺旋的稳定靠氢键维持。 ③α-螺旋有左手螺旋和右手螺旋两种，但天然蛋白质的α-螺旋，绝大多数都是右手螺旋，右手螺旋比左手螺旋稳定。 (2)β-折叠结构：这种结构也是在1951年由Pauling等人首先提出的，它是蛋白质中第二种最常见的二级结构，β-折叠是由几乎伸展的多肽链侧向聚集在一起，相邻肽链的主链之间靠氢键连结而形成的锯齿状片层结构。β-折叠结构的特点是： ①肽链按层排列，主链呈锯齿状。相邻肽链主链上的N－H和C＝O之间形成氢键，β-折叠靠氢键维持其结构的稳定性。 ②相邻肽链走向可以平行，也可以反平行。肽链的N端在同侧为