(生物化学大纲临床五年制麻醉预防检验药学.doc

《生物化学》教学大纲 课程编号课程名称：生物化学 学分：5 总学时：104学时 理论学时：56 实验学时：48 先修课程要求：无机化学、有机化学、细胞生物学 适应专业：临床医学五年制、精神医学、预防医学、麻醉、检验和药学 参考教材： 1．主编，《》第版，北京，出版社，200， 2． 生物化学 第一版 北京大学医学出版社，北京2003 3．2003 4．David L. Nelson, et al. Lehninger Principles of Biochemistry. 3rd ed. Worth Publishers, New York. 2000．Jeremy Berg, John Tymoczko, Lubert Stryer. Biochemistry. 5th ed. W. H. Freeman and Company, New York. 2002 一、和任务　　是医学专业的重要基础课程，是联系基础医学和临床医学的桥梁，是医学主干学科。二、　一）理论知识　　基本技能　　1．掌握　　2．了解新的研究方法及新的研究进展　　3．在教师的指导下三．课程基本内容及重点难点 绪 论 目的要求 明确学习生物化学的目的和学习方法以指导全课程的学习。 【】【】【】 生物大分子的结构与功能 体内发挥重要功能的各种大分子通常由基本结构单位按一定的排列顺序和连接方式而形成的多聚体。蛋白质和核酸是体内主要的生物大分子。 第一章 蛋白质的结构与功能 目的要求 【】 2. 肽、肽键与肽单元的概念； 3. 蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键； 蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式：α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷曲； 蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键：疏水作用、离子键、氢键和范德华引力； 蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键； 蛋白质的结构与功能的关系：一级结构决定空间结构，空间结构决定生物学功能。变构效应的概念； 蛋白质的理化性质：两性电离，胶体性质，蛋白质变性的概念和意义，紫外吸收和呈色反应。 【】 2. 肽单元的特点； 3. 模体（motif）、结构域(domain)、分子伴侣的概念； 4. 蛋白质的分类； 5. 蛋白质分离和纯化技术：盐析、电泳和分子筛效应的原理。 【】 2. 分子伴侣对蛋白质分子空间结构形成的影响； 3. 蛋白质构象改变与疾病的关系，如朊病毒蛋白与疯牛病； 4. 多肽链中氨基酸序列分析的原理； 5. 蛋白质空间结构预测的原理和意义。 重点 蛋白质的二、三、四级结构的概念、主要化学键和形式；蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构 第一节 蛋白质的分子组成 一、?氨基酸 （一）蛋白质的元素组成特点 （二）蛋白质的基本单位——氨基酸的结构特点及分类 （三）氨基酸的重要性质：两性解离及等电点、紫外吸收 （四）氨基酸的茚三酮反应 二、肽 （一）肽键和肽链的定义 （二）谷胱甘肽的组成、结构和功能 （三）其它的生物活性肽 三、蛋白质的分类 第二节 蛋白质的分子结构 一、蛋白质的一级结构 蛋白质一级结构的概念 二、蛋白质的二级结构 （一）蛋白质二级结构的定义 （二）肽单元的定义及其结构特点 （三）维持二级结构的化学键，α-螺旋和β-折叠的结构要点；β-转角和无规卷曲的概念 （四）模序的概念和几种重要的模序 三、蛋白质的三级结构 （一）蛋白质三级结构的定义 （二）维持蛋白质三级结构的化学键 （三）球蛋白的结构特点 （四）结构域的概念 四、蛋白质的四级结构 （一）蛋白质四级结构的定义 （二）维持蛋白质四级结构的化学键 （三）血红蛋白的四级结构 第三节 蛋白质的结构与功能的关系 一、蛋白质的一级结构与功能的关系 （一）蛋白质一级结构是空间构象的基础 （二） 蛋白质的一级结构与功能的关系 二、蛋白质空间结构与功能的关系 （一）?肌红蛋白与血红蛋白的结构 （二） 以血红蛋白为例说明蛋白质空间结构与功能的关系；协同效应、别构效应的概念。 （三）蛋白质构象改变与疾病 蛋白质构象改变与疾病的关系，如朊病毒蛋白与疯牛病。 第四节 蛋白质的理化性质及其分离纯化 一、蛋白质的理化性质 （一）蛋白质的两性电离与等电点 （二）蛋白质的变性；蛋白质的沉淀和凝固 （三）蛋白质的紫外吸收 （四）蛋白质的胶体性质 （五）蛋白质的呈色反应 二、蛋白质的分离纯化 蛋白质分离纯化的原理及方法 三、多肽链中氨基酸序列分析 四、蛋白质空间结构测定 第二章 核酸的结构与功能 目的要求 【】DNA、RNA组成的异同； 2. 核酸（DNA、RNA）的一级结构，连接键；