蛋白质的分解代谢-菏泽医学专科学校首页.doc

菏泽医学专科学校教案 课程名称 生物化学 课 题 第八章 蛋白质分解代谢 课时 6学时 课型 理论 教 学 目 的 熟练掌握氨基酸分解代谢，包括一般代谢和特殊代谢 掌握脱氨基作用、脱羧基作用 熟悉尿素的合成过程 熟悉血氨的来源和去路 熟悉蛋氨酸循环的过程及意义 教 材 分 析 重点：氨基酸的一般代谢，尿素的合成 难点：尿素合成 教 学 设 想 方法：本章以讲解为主 教具：多媒体课件形象讲解各条代谢的理论知识 教 学 过 程 讲清氨基酸的一般代谢及特殊代谢 授 课 内 容 第一学时： 第一节 蛋白质的营养作用 一 蛋白质的生理功能 组织细胞的基本成分；生命活动的物质基础；供给能量 二 蛋白质的需要量 氮平衡试验 总氮平衡（摄入=排出）、正氮平衡（）、负氮平衡（） 三 蛋白质的营养价值 必需氨基酸（8种）： 机体需要但不能合成，必需由食物供应的氨基酸 非必需氨基酸 混合氨基酸输液 四 蛋白质的肠中腐败作用第二节 氨基酸的一般代谢 一 氨基酸代谢概况 氨基酸的来源：食物蛋白消化吸收；组织蛋白分解；自身合成 氨基酸的去路：合成蛋白质；转变成其它含氮化合物；自身分解 氨基酸代谢池 氨基酸的分解代谢总是先脱去氨基。脱氨基的方式，不同生物不完全相同。氧化脱氨基作用普遍存在于动植物中，非氧化脱氨基作用主要见于微生物。陆生脊椎动物将脱下的氨基合成尿素，脱氨后的氨基酸碳骨架进行氧化分解，形成能进入柠檬酸循环的化合物，最后氧化成CO2和H2 O。 二 氨基酸的脱氨基作用 1、氧化脱氨基：氨基酸在酶的作用下进行伴有脱氢氧化的脱氨反应。 本质：先脱氢，后加水脱氨 酶：谷氨酸脱氢酶 辅酶：NAD+ NADP+ 在氧化脱氨基作用中以谷氨酸脱氢酶活性最高，该酶以NAD(P)+为辅酶，使Glu经氧化作用，脱2H，再水解脱去氨基，生成α-酮戊二酸。 谷氨酸脱氢酶由6个相同的亚基构成，分子量为33万，是变构调节酶，被GTP和ATP抑制，被ADP激活。活性受底物及产物浓度左右。 2、转氨基：氨基酸在转氨酶的作用下和α-酮酸进行氨基的转移。 本质：氨基和酮基交换位置 酶：转氨酶 辅酶：磷酸吡哆醛 氨基转移反应分两步进行：氨基酸先将氨基转移到酶分子的辅酶磷酸吡哆醛（PLP）上，自身形成α-酮酸，PLP则形成磷酸吡哆胺（PMP）。PMP的氨基转移到α-酮戊二酸（或草酰乙酸）上，生成Glu（或Asp），PLP恢复。 ALT：丙氨酸氨基转移酶 肝 AST：天冬氨酸氨基转移酶 心肌 丙氨酸转氨酶（ALT），又称谷丙转氨酶（G..P.T），主要存在于肝细胞浆中，用于诊断肝病。天冬氨酸转氨酶（AST），又称谷草转氨酶（G..O.T），在心、 肝中含量丰富，可用于测定心肌梗死，肝病。 3、联合脱氨基：氨基酸在谷氨酸脱氢酶和转氨酶的联合作用下把氨基脱去。 本质：先转氨，后氧化脱氨 酶：谷氨酸脱氢酶、转氨酶 辅酶：NAD+ NADP+ 磷酸吡哆醛 氨基酸的α-氨基借助转氨作用转移到α-酮戊二酸的分子上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后Glu在谷氨酸脱氢酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，同时释放出氨（P307图30-5）。此过程在肌体中广泛存在。 4、嘌呤核苷酸循环 存在于肌肉组织，因其缺乏谷氨酸脱氢酶 次黄嘌呤核苷酸与Asp作用形成中间产物腺苷酸琥珀酸，后者在裂合酶作用下分解成腺嘌呤核苷酸和延胡索酸，腺嘌呤核苷酸水解生成游离氨基酸和次黄嘌呤核苷酸。此过程在骨骼肌、心肌、肝脏及脑中存在。 三 a-酮酸的代谢 1、合成氨基酸 2、转变成糖或脂 3、供能 第三学时： 第三节 氨的代谢 氨对生物机体有毒，脑对氨极为敏感，血液中含1%的氨就可引起中枢神经系统中毒。因此生物体必须排泄氨。 一 体内氨的来源 氨基酸脱氨基作用；肠道吸收；肾产生 二 体内氨的转运 1、丙氨酸-葡萄糖循环：肌肉→肝脏 肌肉在活动时消耗糖产生能量时会产生大量丙酮酸，同时产生氨。两者都需要运送到肝脏中进一步转化，而先将两者转化成Ala再转运到肝脏十分经济。在肝脏中Ala与α-酮戊二酸反应生成丙酮酸和Glu，丙酮酸经葡糖异生生成葡萄糖，经血液到肌肉中，再供产生能量使用，由此形成循环。 意义：实现氨的无毒转运；使肝为肌肉提供了葡萄糖，避免能量的浪费 2、谷氨酰氨：脑、肌肉→肝、肾 谷氨酸合成酶 Glu + NH4+ + ATP Glu + ADP + Pi + H+ Glu为中性物质，易透过细胞膜，由血液到肝脏，在肝细胞中在谷氨酰胺酶作用下分解成Glu和NH3。Glu是体内氨的一种