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第28卷,第10期 光谱学与光谱分析
2oo and 0ctober。2008
8年1o月 SpectmscopySpectralAnalysis
丹皮酚和人血清白蛋白的相互作用研究
张雅珩2,李加忠2,任翠领2,王小茹2,盛芬玲2,陈兴国1’2
1.兰州大学功能有机分子化学国家霞点实验室,甘肃兰州 730000
2.兰州大学化学化工学院,甘肃兰州730000
摘要通过荧光光谱、紫外光谱、傅里叶红外光谱、圆二色谱及分子模拟技术研究了丹皮酚与人血清白蛋
白的相互作用。在模拟生理条件下,丹皮酚与人血清白蛋白在296,303和310K下的结合常数分别为2.176
×104,1.963×104和1.777×104m01.L-1;通过圆二色谱及傅里叶红外光谱的数据对由丹皮酚引起的人
血清白蛋白二级结构的改变进行了定性、定量分析;该反应的△F与△S。分别为一11.05kJ·mol-1和
45.70
J·rnorl·K~,表明丹皮酚主要以疏水性作用力与人血清白蛋白相结合;竞争实验与分子模拟的结
果表明丹皮酚主要键合在人血清白蛋白的位点Ⅱ上。
关键词丹皮酚;人血清白蛋白;分子模拟;光谱法
中图分类号:0657.3文献标识码:A 文章编号:1000∞593(2008)10-0325一02
648
cnl_1,而酰胺Ⅱ带则由1 556咖一,
丹皮酚(Pae6nol,2一羟基一4一甲氧基苯乙酮)是牡丹皮及芍到了1 546移动到1
药中的一种常见组分,具有多种生理和药理活性。本文通过 说明丹皮酚与HSA的相互作用使HsA的二级结构发生了
荧光光谱、紫外光谱、傅里叶红外光谱、圆二色谱及分子模 变化,丹皮酚可能与蛋白质肽链中的C_一O或C_一N和
拟技术深入详细的研究了丹皮酚与人血清白蛋白(HSA)的
N—H基团发生了键合,形成了氢键。丹皮酚和HSA形成复
相互作用,并获得二者的结合常数,结合位点数,主要作用 合物可能导致肽链上G一0氢键网络的重排,最终引起『
力类型,蛋白质二级结构变化,结合位点等重要参数。 螺旋结构的变化。根据酰胺I带曲线拟合结果计算了HSA
在生理条件(pH7.4)下,激发波长(A。;)为280nrn时, 与丹皮酚作用前后二级结构含量的变化,结果见表1。人血
HSA荧光的最大发射波长(A。)为337姗,主要来自色氨酸
清白蛋白的圆二色谱在远紫外区208和218姗处有两个负
残基。而丹皮酚在k一280nrn时基本上没有荧光。随着丹 峰,为典型的口+口结构。当丹皮酚加入到人血清白蛋白溶液
皮酚浓度的增加,HSA的内源荧光随之猝灭,且体系中 中,208和218啪处负峰的摩尔椭圆率降低但峰位未发生明
HSA的最大发射峰从336.6啪红移到341.5啪,这表明丹
显的变化。通过208衄处的摩尔椭圆率计算了丹皮酚加入
皮酚与HSA之间的相互作用使HSA发色团的微环境的疏
之后人血清白蛋白的旷螺旋结构含量变化量,结果见表1。
水性降低,蛋白质的构象发生了变化。根据scatchard方程
对二者在296,303,310K下的结合常数进行了计算,分别 T址Ilel fh培IIsA
se∞咖stl眦t.1诧deteI瑚i曲ti加f打也e
为2.176×104,1.963×104和1.77
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