蛋白质的二级结构课件1.pptVIP

蛋白质的二级结构;肽键;;蛋白质的二级结构; 蛋白质二级结构的主要形式;（一） ?-螺旋;背景知识;;;特征：1、 每隔3.6个AA残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm; 2 、 螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧，链内氢键几乎都平行于螺旋轴; 3、每个氨基酸残基的N-H与前面第四个氨基酸残基的C=0形成氢键，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。;影响α-螺旋形成的因素;;（二）?-折叠;两种?-折叠方式;平行：所有肽链的N端处于同一端，氢键不与肽链走向垂直。如： β- 角蛋白。;;（三） ?-转角;;（四）无规则卷曲;蛋白质的折叠;;;;;;蛋白质的超二级结构;;;结构域;甘油醛3-P脱氢酶结构域;;蛋白质的三级结构;抹香鲸肌红蛋白（Myoglobin）的三级结构;血红素辅基;核糖核酸酶三级结构示意图;分子表面往往有一个内陷的空隙，它常常是蛋白质的活性中心;;;亚基之间的结合力主要是疏水相互作用。;血红蛋白的四级结构 ;;总结;从一级结构到四级结构;蛋白质的一级结构是它的氨基酸序列;蛋白质的三级结构是多肽链自然形成的三维结构;蛋白质结构与功能的关系 The Relation of Structure and Function of Protein;（一）一级结构是空间构象的基础 ; 天然状态，有催化活性;当用透析的方法除去变性剂和巯基乙醇后，发现酶大部分活性恢复，所有的二硫键准确无误地恢复原来状态。若用其他的方法改变分子中二硫键的配对方式，酶完全丧失活性。这个实验表明，蛋白质的一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是蛋白质具有生物活性的保证。;镰刀状细胞贫血病;正常与异常的差异;一个残基的改变为什么会带来如此大的变化呢？;血红蛋白单个（2个）氨基酸的改变影响功能： Hb Sβ链第六位谷氨酸突变为缬氨酸。 谷氨酸：亲水、带负电荷；缬氨酸：疏水、不带电 Hb S分子表面 多了一个疏水侧链 Hb S分子三维 结构发生改变; 由于伸出Hb S分子表面的缬氨酸侧链创造了一个“粘性”的突起，因而一个Hb S分子的“粘性”突起可以与另一个Hb S分子的互补口袋通过疏水作用结合，最终导致Hb S分子的聚集沉淀。（脱氧HB S）;镰刀状细胞贫血病是一种致死性疾病，它的纯合子患者(50%???细胞镰刀状化）有的在童年就死去。杂合子患者(1％红细胞镰刀状化）的寿命虽也不长，但它能抵抗一种流行于非洲的疟疾，它也是一种致死性疾病。甚至对于携带正常血红蛋白基因的纯合子个体死于这种疟疾的概率也很高、常常来不及繁殖后代就已死去，而杂合子患者对疟疾有一定的抗性，尚能繁衍下一代，这是因为杂合子患者加速被感染红细胞的破坏而中断疟原虫的生活周期的缘故。;蛋白质空间结构与功能的关系;T态向R态转变因素;;;氧结合曲线;蛋白质的理化性质 ;（一）蛋白质的两性电离 ;（二）、蛋白质的胶体性质;（三）蛋白质的沉淀;?（四）、蛋白质的变性作用 ;3、变性的本质： 分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。;（五）蛋白质的紫外吸收光谱;（六）蛋白质的呈色反应;;;;