食品化学-蛋白质选编.ppt

5.1　概述 5.2　氨基酸的物理化学性质 5.3　肽 5.4　蛋白质的结构;5.1　概述 P146;5.1.2　蛋白质的分类;依据溶解特性简单蛋白质的分类;根据溶解度对简单蛋白分类;;结合蛋白根据结合物不同分为六类; 依据蛋白质的外形分类;5.2 氨基酸的物理化学性质P148;5.2.1.1　结构　;氨基酸的分类;;;5.2.1.2　氨基酸的酸碱性质P148;5.2.1.3　氨基酸的疏水性 P149;5.2.3 食品中的氨基酸;氨基酸以生产现状;;氨基酸在食品工业中的应用;用于鲜味剂;用于甜味剂;用于食品防腐;用于食品的其他方面;5.3 肽;在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序 通常在多肽链的一端含有一个游离的?-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的?-羧基，称为羧基端或C-端。 氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为： Ser-Val-Tyr-Asp-Gln;天然存在的重要多肽;生物活性肽;　 　在食品方面,由于其还原性，能够改善食品的风味，防止褐变，有呈味，保鲜等功能; 　　在生物医学方面,谷胱甘肽可以保护体内细胞,维持蛋白质结构和功能,清除体内过氧化物、自由基,解毒,促进铁质的吸收,参与氨基酸的转运和吸收。;5.4 蛋白质的结构;P158 稳定蛋白质的作用力;　5.5.1 定义　蛋白质二级及其以上的高级结构状态受到破坏，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。这种现象称为蛋白质的变性。;5.5.2　变性对其结构和功能的影响;例如，豆类中胰蛋白酶热变性能显著地提高某些动物所食用的豆类蛋白质的消化率；部分变性的蛋白质比天然的更易消化和具有较好的起泡和乳化性质。热变性也是食品蛋白质热诱导胶凝的先决条件。;;5.5.3　影响蛋白质变性的物理因素P162;（1）加热;;（2）冷冻;;（3）机械处理;（4）静高压;（5）电磁辐射;（6）界面作用;（7）酸、碱因素;（8）盐类;;（9）有机溶剂;（10）有机化合物;（11）还原剂;5.6 蛋白质的功能性质(Functional Propertise) P166;5.6.1　蛋白质的水合性质　P167; 一般来讲，1g蛋白质约有0.3g的水与蛋白质结合的比较牢固，还有0.3g水与蛋白质结合的较松散。氨基酸组成不同的水结合能力不同。极性氨基酸、离子化的氨基酸、蛋白质的盐由于极性基团对水有更强的结合能力，所以它们的结合水量相应较大。;;影响蛋白水合能力的因素;肌肉蛋白的水结合能力与温度、pH值的关系 ;;5.6.2　蛋白质的溶解度　P170;蛋白质分子表面疏水性小区域越少和电荷频率越大，溶解度越大。 影响蛋白质溶解度的因素： （1）pH值； （2）离子强度； （3）温度； （4）蛋白质浓度。;pH值;盐产生不同的影响;有机溶剂可以降低蛋白质的溶解度。;热处理使溶解度明显地不可逆降低;如：大豆分离蛋白加工后的溶解度变化 ;5.6.3　蛋白质溶液的黏度　P171; 蛋白质溶液的粘度是液态、酱状食品（饮料、肉汤、汤汁、稀奶油等）的主要功能性质。对于优化确定加工工艺有实际意义，例如泵传送、混合、加热、喷雾干燥等。;5.6.4　蛋白质的胶凝作用　P172;5.6.5　蛋白质的织构化　P174;5.6.7　蛋白质的乳化性质;5.6.8　蛋白质的起泡性质;影响泡沫形成和稳定性的因素;2.蛋白质的浓度。2%~8%有利。 3.温度　适当加热可提高起泡性。 4.pH　接近等电点，有利于起泡和稳定。 5.盐　不同盐作用各异。起泡性：蛋白被盐析时较好，被盐溶时则较差。 6.糖　不利起泡，但改进稳定性。 7.脂　使泡沫稳定性下降。 8.搅打　适当搅打可提高起泡性，过度则不利。;牛血清白蛋白(BSA)和鸡蛋白蛋白(albumin);;;5.6.9　蛋白质与风味物质的结合;食品蛋白质在食品中的功能作用;功能;;;蛋白质的疏水性、电荷密度和结构对功能性质的贡献 ;影响蛋白质功能性质的因素 ;各种食品中蛋白质的需宜功能性质 ;5.7　蛋白质在食品加工和贮藏中的物理、化学和营养变化P186;5.7.1 、热处理;　绝大多数蛋白质加热后营养价值得到提高。 　因为在适宜的加热条件下，原有圆球状的肽链因受热而造成副键断裂，使原来折叠部分的肽链松散，容易受到消化酶的作用，从而提高消化率。　;对植物蛋白质而言，在适宜的加热条件下，可破坏胰蛋白酶和其他抗营养的抑制素。但是过度地加热，会导致氨基酸氧化；氨基酸键之间交换，形成新的酰胺键，从而难以被消化酶水解，造成消化迟滞，食品的风味也随之降低。 食品加工中选择适宜的热处理条件，对保持蛋白质营养价值有重要意义;5.7