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酶动力学及其作用机制 第一节 酶引论 1857年，法国著名微生物学家Louis Pasteur提出酒的发酵是有活的酵母细胞引起的（生机论）。 1878年,Kuhne提出酶（Enzyme）的概念，希腊文“在酵母中”的意思。 1897年，德国科学家Hans Buchner和Eduard Buchner 成功 地用不含细胞的酵母提取液实现了发酵，从而证明发酵过程并不需要完整的细胞。 1926年,美国生化学家Sumner第一次从刀豆分离到脲酶结晶,并证明酶的本质是蛋白质. 1978年,Altman提出RNA有催化功能. 1982年,Cech发现四膜虫的rRNA前体加工，RNA具有自身加工活性，证实RNA有催化功能。 （1）反应速率理论与活化能 碰撞理论 有效碰撞：旧键断裂、新键形成 活化分子：足够平均动能 k=Z exp (- Ea / RT) Arrhenius经验公式 k=A exp (- Ea / RT) A 频率因子，与碰撞频率，碰撞方位等因素有关 Ea活化能：进行有效碰撞所需的起码的额外能量 （1）反应速率理论与活化能 过渡态理论 经过有个活性复合体 反应速度决定于复合体形成产物的一步 （1）反应速率理论与活化能 碰撞理论 k=A exp (- Ea / RT) A 频率因子，与碰撞频率，碰撞方位等因素有关 Ea活化能：进行有效碰撞所需的起码的额外能量 过渡态理论 （2）酶通过降低活化自由能提高反应速度 E+S?ES?EX≠?EP→E+P 能障避免ΔG0的反应随时发生 ΔG＝ΔH-TΔS ΔH：邻近效应和定向效应 ΔS：底物变性和诱导契合 （2）酶通过降低活化自由能提高反应速度 酶分子从溶剂碰撞酶－底物复合物的动能中获得能量，并传递 （3）酶是偶联反应的介体 ΔG0的反应与0的反应偶合 吸热反应：乙酰-CoA + CO2 → 丙二酸单酰-CoA （ΔG＝+18.8 kJ/mol） 放热反应：ATP + H20 → ADP + Pi （ΔG＝-37.2 kJ/mol） 乙酰-CoA羧化酶，生物素是该酶的辅因子 E-生物素 + ATP + CO2 + H20 → E-羧基生物素 + ADP + Pi + H+ E-羧基生物素 + 乙酰-CoA → E-生物素 + 丙二酸单酰-CoA （ΔG＝-17.6 kJ/mol） （ΔG＝-0.8 kJ/mol） 酶与一般催化剂的共同点包括： ①反应系统中催化剂的量很少，反应前后催化剂的化学组成和数量保持不变 ②改变化学反应途径，降低反应活化能，提高化学反应速率 ③能缩短反应达到平衡所需的时间，而不能改变平衡点； 对可逆反应的正反两个方向的催化作用相同。 ④能催化热力学上允许进行的化学反应，而不能实现那些热力学上不能进行的反应 酶促反应的特点： a. 具有极高的催化效率： 酶的催化效率可比一般化学催化剂高107～1013倍，比没有催化剂时高出108～1020倍 d.具有高度的底物专一性（specificity） 一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学变化，生成一定的产物，这种现象称为酶作用的特异性或专一性。 H+可以催化多糖、脂质和蛋白质的水解。 （a）锁钥学说 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样 (b)“三点结合”的催化理论（A.Ogster） 认为酶与底物的结合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的形式。只有这种情况下，不对称催化作用才能实现。 用于解释立体催化的机理 （c）诱导契合学说 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状. 1. 稳定构象：稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象； 2. 构成酶的活性中心：作为酶的活性中心的组成成分，参与构成酶的活性中心，如辅酶或辅基； 3. 连接作用：作为桥梁，将底物分子与酶蛋白螯合起来。 3.酶的命名及分类 1.根据其催化底物来命名； 例：脲酶，L-精氨酸酶，酪氨酸酶 2.根据所催化反应的性质来命名； 例：水解酶，合成酶，脱氢酶，羧化酶 3.结合上述两个原则来命名; 例：琥珀酸脱氢酶，丙酮酸羧化酶 4.有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点; 例：麦芽淀粉酶，木瓜蛋白酶 氧化-还原酶催化底物的氧化-还原反应。 主要包括:脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 此类酶与细胞内的能量代谢相关,如：生物氧化和氧化磷酸化 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子