第8章 蛋白质的降解和氨基酸代谢1.ppt

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第8章 蛋白质的降解和氨基酸代谢1

第八章 蛋白质代谢 N平衡:每日摄入的氮量和排出的氮量之间的关系叫做氮平衡。 (1)总N平衡:摄入的氮量和排出的氮量相等。正常成人表现。 (2)正N平衡:摄入的氮量多于排出的氮量。儿童、孕妇、恢复期的病人表现。 (3)负N平衡:排出的氮量多于摄入的氮量。慢性消耗性疾病、组织创伤或食入蛋白质过少时表现。 必需氨基酸 概念:人和动物体内维持氮平衡、自身不能合成、必需由食物提供的一类氨基酸称为必需氨基酸。 必需氨基酸的种类:成人8种(一家借两三本书来),儿童10种(以上,加His和Arg) 蛋白质营养价值的决定因数: (1)蛋白质中必需氨基酸的含量、种类:含量越高、越全,营养价值越高。鸡蛋、牛奶 (2)食物中必需氨基酸的比例是否与人体相似:越相似营养价值越高。1斤猪血=5斤瘦肉 蛋白质生理价值=食物N在体内的保留值/N进食量*100%;蛋白质的生理需要量:53mg/kg 蛋白质的互补作用 指营养价值较低的食物蛋白质混合食用,从而提高蛋白质营养价值的作用。 如:谷类蛋白质赖氨酸少,色氨酸多,而豆类蛋白质赖氨酸多,色氨酸少。二者混合食用可提高蛋白质的营养价值。 一.蛋白质的酶促降解 1.蛋白质在胃中的消化:胃蛋白酶水解Phe、Tyr、Trp的-NH2组成的肽链 2. 蛋白质在肠中的消化: (1)胰液中蛋白酶的消化。 (2)肠粘膜细胞对蛋白质的水解:寡肽酶。 (3)氨基酸的吸收:主要在小肠,是耗能、需钠的主动运输过程。 胰液中蛋白酶的消化——胰酶 内肽酶类:胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶等能水解肽链内部的肽键。 外肽酶类:羧肽酶A、羧肽酶B等能水解中性、碱性氨基酸残基组成的羧基末端肽键。 胰蛋白酶:Arg、Lys-COOH和其它aa-NH2形成的肽键。 胰凝乳蛋白酶: Phe、Tyr、Trp-COOH和其它aa-NH2形成的肽键。 弹性蛋白酶:各种脂肪族aa形成的肽键。 羧肽酶A:中性aa- COOH末端肽键。 羧肽酶B:碱性aa- COOH末端肽键。 消化道内几种蛋白酶的专一性 寡肽酶 通过胰液中蛋白酶作用,已有1/3的蛋白质水解,2/3成寡肽。 寡肽酶:羧基肽酶和氨基肽酶 使寡肽几乎全部转变成氨基酸。 最后剩下的二肽由二肽酶水解为单个的氨基酸。 3、细胞内蛋白质的降解 人及动物体内蛋白质处于不断降解和合成的动态平衡。成人每天有总体蛋白的1%-2%被降解、更新。 不同蛋白的半寿期差异很大,人血浆蛋白质的t1/2约10天,肝脏的t1/2约1-8天,结缔组织蛋白的t1/2约180天,许多关键性的调节酶的t1/2 均很短。 真核细胞中蛋白质降解有两条途径 (1)不依赖ATP的途径:在溶酶体中进行,主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。 (2)依赖ATP和泛素的途径:在胞质中进行,主要降解异常蛋白和短寿命蛋白,此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。 泛素 一种8.5KD(76aa残基)的小分子蛋白质。 普遍存在于真核细胞内。 一级结构高度保守,酵母与人只相差3个aa残基。 能与被降解的蛋白质共价结合,使后者活化,然后被蛋白酶降解。 二、氨基酸的分解代谢 氨基酸代谢库:外界食物经消化吸收的氨基酸和体内合成及组织蛋白质降解的氨基酸共同组成体内氨基酸代谢库。 (一)脱氨基作用 概念:氨基酸失去氨基的作用。是机体aa分解代谢的第一步骤。aa脱氨基生成α –酮酸。 不同的aa脱氨基方式不完全相同,主要有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基等。 1.氧化脱氨基作用 α –aa在酶的作用下氧化生成α –酮酸,消耗氧气产生氨,此过程称为氧化脱氨基作用。 实验依据: 反应机理: 1)脱氢: aa→α- 亚aa 2)加水、脱氨: α- 亚aa +H2O→α- 酮酸+氨 反应酶类:L-aa氧化酶、D -aa氧化酶、L-Glu脱H酶 2 .转氨基作用 在转氨酶的作用下,aa分子中的α- 氨基转移到α- 酮酸的酮基上,使酮酸转变成相应的aa,而原来的aa则失去氨基形成相应的酮酸称为转氨基作用。 α- 酮戊二酸作为氨基受体的意义 α- aa在转氨酶的作用下转氨成为Glu,Glu在L-Glu脱H酶作用下氧化分解, 转氨酶的辅酶:磷酸吡哆醛 谷丙转氨酶和谷草转氨酶 3、联合脱氨基作用 转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联 过程:aa在转氨酶的作用下先与α- 酮戊二酸发生转氨基作用,生成相应的α- 酮酸和谷氨酸,谷氨酸再在L-谷氨酸脱H酶作用下脱氨基生成氨和α- 酮戊二酸。 α- 酮戊二酸又可以参与另一分子的aa脱氨作用,如此反复进行。 动物体内大部分aa通过此方式脱去氨基。 转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联 4、非氧化脱氨基作用 (二)脱羧基作用 aa在脱羧酶的催化下进行脱羧作用,生成二氧化碳和一个伯胺类化合物,这个反应除组氨酸外均需磷酸吡哆醛作为辅

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