植物热激蛋白90的结构和功能.pdfVIP

10o2 植物生理学通讯 第43卷第6期，2007年12月 植物热激蛋白90的结构和功能 宋红苗·一，陈显扬 ，-，李银心I 中国科学院植物研究所光合作用与环境分子生理学重点实验室，北京 100093； 中国科学院研究生院，北京 100049 Structure and Function of Heat Shock Protein 90 in Plants SONG Hong—Miao ， ，CHEN Xian-Yang ， ，LI Yin—XJn ，’ Key Laboratory ofPhotosynthesis and Environmental Molecular Physiology,Institute ofBotany,Chinese Academy ofSciences, Beijing 100093,China；。Graduate University ofChineseAcademy ofSciences,Beijing 100049,China 提要：文章从结构和功能两个方面介绍植物热激蛋白90的研究进展。 关键词：Hsp90；辅助因子；生物功能 热激蛋[~(heat shock proteins，Hsp)又称为热 表明，酵母和动物中的H S P 9 0同源性达到 休克蛋白，是一类广泛存在于各种生物体中高度 63％~71％；而在不同植物中，Hsp90的同源性甚 保守的胁迫蛋白，它受很多生物逆境和非生物逆 至高达88％ 3％(Krishna和Gloor 2001)。 境的诱导。热激蛋白不仅仅在应激条件下才大量 Hsp90是一个受ATP调节的二聚体分子伴 表达，在正常的生长条件下，在细胞中也大量存 侣，它包含3个高度保守的结构域，即一个约25 在，它们参与一些细胞的生理活动。现在已知的 kDa大小的N端结构域、35kDa的中间结构域(M) 大多数热激蛋白属于分子伴侣，在正常生理条件 和一个12 kDa的C端结构域。在真核细胞的细胞 下它们的功能是帮助蛋白正确折叠、装配、运转 质中，Hsp90的N端结构域和中间结构域之间还 及降解；在胁迫条件下它们能够稳定蛋白和膜的 有一段荷电区，这个区域的长度和组分因物种不 结构，防止变性蛋白聚合，以及帮助蛋白再折 同而异(Pearl和Prodromou 2000)。N端结构域有 叠。热激蛋白根据其分子量可分为5个家族：小 一 个ATP结合位点，此位点也是Hsp90抑制剂的 热激蛋白、热激蛋白60家族、热激蛋白70家族、 结合位点，并具内源ATPase活性，虽然它的 热激蛋白90家族和热激蛋白100家族(Young等 ATPase活性较弱，但突变研究的结果显示ATPase 2001；Caplan等2003；Pratt和Toil 2003)。不 活性是Hsp90执行生物功能所必须的。这个ATP 同类型的分子伴侣作用于不同的底物蛋白，热激 结合位点的晶体结构与二型拓扑异构酶DNA促旋 蛋白90(Hsp90)的大多数底物蛋白参与细胞信号传 酶B(GyrB)相同，它们与组氨酸激酶和MutL同属 递途径，真核生物中的Hsp90对细胞的存活是必 于GHKL家族(Terasawa等2005；Wegele等2006)。 不可少的。由于Hsp90在真核生物细胞中的重要 荷电区是一个大约50个氨基酸残基的片段，其中 性，因此它受到越来越多的关注。本文结合我们 有20～30个氨基酸是荷电氨基酸。它对于体内 实验室开展的植物Hsp90的分子作用机制和抗逆基 Hsp90功能、体外ATPase活性都是可有可无的， 因工程的研究，对有关Hsp90的结构和功能研究 它的功能主要是共价连接N端结构域和中间结构 进展作介绍。 域，使两个结构域很好地协作，以维持Hsp90的 1 Hsp90的分布及其结构特征