生物化学 酶PPT.ppt

第三章 酶Enzyme 一、酶的不同存在形式 二、酶的分子组成 三、维生素与辅助因子 二、影响酶促反应速度(酶活性)的因素 ③反竞争性抑制(Uncompetitive inhibition) 抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES) 结合，使中间产物的量下降。 动力学特点：Vmax降低，Km减小。 第五节 酶的调节 重点：化学修饰/变构调节、酶原及其激活、同工酶等概念 酶活性的调节（快速调节） 酶含量的调节（慢速调节） 酶蛋白合成的诱导与阻遏 酶蛋白的降解 化学修饰 变构调节 酶原激活等 酶的调节 Covalent modification / Chemical modification 概念：酶蛋白的某些基团在另一种酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变，称为化学修饰调节，也称共价修饰调节。 主要方式：包括磷酸化和脱磷酸化、乙酰化和脱乙酰化、甲基化和脱甲基化、腺苷化和脱腺苷化等，其中以磷酸化和去磷酸化修饰最常见。 一、酶活性的调节——快速调节 1. 酶的化学修饰(共价修饰 ) 酶的磷酸化与去磷酸修饰 2. 酶的变构调节(Allosteric regulation) 概念： 小分子物质与酶蛋白的活性中心以外的某一部位特异地结合，引起酶蛋白分子构象变化，进而改变酶的活性，此现象称为变构效应或变构作用。 受变构调节的酶即称作变构酶或别构酶。 导致变构效应的小分子物质称为变构效应剂。 变构效应剂结合的位点称为变构位点。 酶的活性中心所在的位点称为催化位点。 变构酶的特点： ①变构酶通常是调节代谢的关键酶，在细胞内控制着代谢通路的闸门，催化的反应常是不可逆反应。 ②其动力学特征不符合米氏方程，V与[S]关系为S形曲线（米氏方程为矩形双曲线）。 0.11 别构酶与米氏酶的动力学曲线比较 酶原(zymogen)： 在细胞内合成和初分泌的无活性的酶的前体。 酶原激活： 在一定条件下，由无活性的酶原转变为有催化活性的酶的过程，其实质是酶的活性中心形成或暴露的过程。 3. 酶原及其激活 生理意义： 可视为有机体对酶活性的一种特殊调节方式，保证酶在需要时在适当的部位、适当的时间发挥作用，避免在不需要时发挥活性而对组织细胞造成损伤。酶原还可以视为酶的一种贮存形式。 常见实例： 在消化系统、凝血系统中的消化酶原、凝血酶原。 胰蛋白酶原的激活过程 二、酶含量的调节 酶蛋白合成的诱导与阻遏 是对编码酶蛋白的基因的表达进行调节。 在转录水平上促进酶生物合成的作用称为诱导作用；在转录水平上减少酶生物合成的作用称为阻遏作用。 酶蛋白的降解 酶蛋白的降解与一般蛋白质的降解途径相同，主要包括溶酶体蛋白酶降解途径（不依赖ATP的降解途径）和非溶酶体蛋白酶降解途径（依赖ATP和泛素的降解途径）。 三、同工酶(isoenzyme) 定义： 指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质及组织学分布等不同的一组酶。 部位： 同工酶往往存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中。 临床意义： 用于临床诊断。 实例： 乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase, LDH） H H H H H H H M H H M M H M M M M M M M LDH1 (H4) LDH2 (H3M) LDH3 (H2M2) LDH4 (HM3) LDH5 (M4) 乳酸脱氢酶的5种同工酶(LDH1～ LDH5) 乳酸脱氢酶（LDH） LDH是最先发现的同工酶，为四聚体酶。其亚基有两型：骨骼肌型（M 型）和心肌型（H 型），这两型亚基以不同的比例组成五种同工酶LDH1~LDH5。 人体心、肝和骨骼肌LDH同工酶谱 组织器官 LDH1 LDH2 LDH3 LDH4 LDH5 （ 占总 LDH活性的百分比） 心 35~70 28~45 2~16 0~6 0~5 肝 0~8 2~10 3~33 6~27 30~8 骨骼肌 1~10 4~18 8~38 9~36 40~97 正常血清 27.1±2.8 34.7 ± 4.3 20.9 ± 2.4 11.7 ± 3.3 57 ± 2.9 临床意义 心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化 1 酶活性 心肌梗死酶谱 正常酶谱 肝病酶谱 2 3 4 5 第六节 酶的分类与命名