- 1、原创力文档(book118)网站文档一经付费(服务费),不意味着购买了该文档的版权,仅供个人/单位学习、研究之用,不得用于商业用途,未经授权,严禁复制、发行、汇编、翻译或者网络传播等,侵权必究。。
- 2、本站所有内容均由合作方或网友上传,本站不对文档的完整性、权威性及其观点立场正确性做任何保证或承诺!文档内容仅供研究参考,付费前请自行鉴别。如您付费,意味着您自己接受本站规则且自行承担风险,本站不退款、不进行额外附加服务;查看《如何避免下载的几个坑》。如果您已付费下载过本站文档,您可以点击 这里二次下载。
- 3、如文档侵犯商业秘密、侵犯著作权、侵犯人身权等,请点击“版权申诉”(推荐),也可以打举报电话:400-050-0827(电话支持时间:9:00-18:30)。
查看更多
第五章蛋白质对于食品科学来讲蛋白质是非常重要的一种食品原料或产品的成分第一节引言蛋白质是什么定义从化学的角度来说蛋白质是以酰胺键相连的一大类大分子化合物肽类似蛋白质的结构但分子量较小的化合物说明通常一种肽含有的氨基酸少于个的称为寡肽超过个的称为多肽氨基酸为个以上的就称蛋白质食品中的蛋白质基本作用提供人体自身合成蛋白质和其他含氮化合物的氨基酸和氮源发挥其理化性质和结构特征对食品质构感官品质和加工性状产生有益影响优良食品蛋白质特征无毒的完全消化的可口的具有较好工艺适应性的价格合理的食品工业关心蛋白质
第五章 蛋白质(protein) 对于食品科学来讲,蛋白质是非常重要的一种食品原料或产品的成分。 第一节:引言 1.蛋白质是什么? 定义:从化学的角度来说,蛋白质是AA以酰胺键相连的一大类大分子化合物。 肽:类似蛋白质的结构,但分子量较小的化合物。 说明:通常,一种肽含有的氨基酸少于10个的称为寡肽,超过10个的称为多肽(peptide) 。氨基酸为50个以上的就称蛋白质。 2.食品中的蛋白质 2.1基本作用 提供人体自身合成蛋白质和其他含氮化合物的氨基酸和氮源。 发挥其理化性质和结构特征,对食品质构、感官品质和加工性状产生有益影响。 2.2优良食品蛋白质特征 无毒的 完全消化的 可口的 具有较好工艺适应性的 价格合理的 2.3食品工业关心蛋白质的几个方面 食品中蛋白质的变化 食品中蛋白质功能性质的发挥 蛋白质与食品加工、贮藏之间的关系 第二节:氨基酸(amino acid,AA)的物化性质 1.基本构成 天然蛋白质水解得到的氨基酸有30余种,常见的有20种,除脯氨酸外均为α-氨基酸。 2.构型 3.分类 ①根据R基团的结构不同分类 脂肪氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸 ②根据氨基和羧基的数目不同分类 中性氨基酸:氨基数 = 羧基数 碱性氨基酸:氨基数 羧基数,如赖、组、精 酸性氨基酸:氨基数 羧基数,如谷、天冬(氨酸) ③根据R基团的极性不同分类 非极性R基氨基酸、带正电荷的R基氨基酸、带负电荷的R基氨基酸、不带负电荷的R基氨基酸 4.氨基酸的立体化学 分子结构的手性 旋光性 旋光异构体 5.氨基酸的两性(酸碱性) 6.氨基酸的等电点( pI) 等电点:当溶液调节至一定的pH值时,氨基酸以两性离子的形式存在,将此溶液置于电场中,氨基酸不向电场的任何一极移动,即处于电中性状态,这时溶液的pH值称为氨基酸的等电点,通常以pl表示。 说明:Pl是两性离子很重要的一个参数。氨基酸在等电点时,溶解度最小。可用调节氨基酸等电点的方法分离氨基酸的混合物 7.氨基酸的疏水性 表示方法:用△Gt 表示。 △Gt:氨基酸从乙醇转移到水相的自由能变化量。 疏水性氨基酸:△Gt0 亲水性氨基酸:△Gt0 说明:例外的赖氨酸Lys 说明:△Gt是一个加和函数 △Gt,AB= △Gt,A + △Gt,B ------------------------ △Gt,Val= △Gt,glycine + △Gt,side chain 氨基酸侧链疏水性 8.氨基酸的光学性 芳香族的色氨酸Trp、酪氨酸Tyr和苯丙氨酸Phe在近紫外区(250~300nm)吸收光; 此外,色氨酸Trp和酪氨酸Tyr在紫外区显示荧光。 9.氨基酸的化学反应性 理论基础 存在于游离氨基酸和蛋白质分子侧链中的反应基团,如氨基、羧基、酚羟基、羟基、硫醚基、咪唑基和胍基等具有一定的反应活性。 9.1与茚三酮反应 -比色法测定氨基酸的基础 9.2与1,2-苯二甲醛反应 9.3与荧光胺反应 第三节:蛋白质的组成、分类和结构 1.组成 基本单元:AA 2.分类 2.1根据蛋白质的形状分为: ① 纤维蛋白质。 如丝蛋白、角蛋白等 ② 球蛋白。如蛋清蛋白、酪蛋白等 2.2根据蛋白质的化学组成分为: ① 单纯蛋白质 ② 结合蛋白质 2.3根据蛋白质的功能分为: ① 活性蛋白质 ② 非活性蛋白质 3.结构层次 四个水平: 一级结构 二级结构 三级结构 四级结构 3.1一级结构 3.1.1概念 指氨基酸残基通过肽键(酰胺键)连接在一起的方式。 3.1.2肽键的性质 受电子离域及电子共振稳定的影响,具有部分双键性质。 3.1.3肽键对蛋白质结构的影响 ①排除了肽键中-NH质子化形成-NH2+。 ②部分双键的特性限制了 的转动。 ③使肽键的氢原子和氧原子呈现极性。 ④部分双键的性质,使蛋白质的肽键能以顺式(cis)和反式(trans)构型存在。 3.2二级结构 指蛋白质的多肽链在某些部分AA残基周期性的特定空间排列。 3.2.1二级结构产生的原因 (1)R、R′能够围绕δ 健轴旋转,因此其构象存在很多的可能性。 (2)所形成的构型还受侧链R、R′的极性、疏水性,以及空间位阻的影响。 3.2.2已经发现的二级结构 螺旋结构:α-螺旋,310 -螺旋,л -螺旋 β结构: β折叠片, β转角 随机螺旋结构:不含任何对称平面或对称轴 存在于聚脯氨酸或胶原中的其它结构形式 α-螺旋结构 特征:α-螺旋每圈螺旋包含3.6个氨基酸残基,螺距(每圈所占的轴长)为0.54nm,每一个氨基酸残基的垂直距离,即每圈螺旋沿螺旋轴上升0.15nm,每个残基绕轴旋转100° (即360°/6),螺旋中氨基酸侧链沿垂直于螺旋轴的方向取
文档评论(0)