2015生物化学（高教版）说课课件.pptVIP

生物化学 主讲老师:卓曼玉 学习生物化学的方法 要用辩证的、发展的、整体的观点来学习 要学会掌握重点、突破难点、找出规律、牢记要点 要将学习内容前后联系，勤于思考、善于归纳，做到循序渐进、融会贯通 做好预习，多做习题 本课程的考核方式 听课出勤率 课堂提问及作业成绩 完成实验报告情况 期末考查成绩 导入 何谓生物化学? 那么学了这门课对我们今后的学习、生活、工作有哪些用处? 我们每天吃的东西都去哪儿?食物在机体内如何代谢? 本学期讲授内容 第一章 绪论 第二章 蛋白质与核酸化学(重点) 第三章 酶 第四章 糖代谢(重点) 第五章 生物氧化(重点) 第六章 脂类代谢(重点) 第七章 氨基酸分解代谢 (重点) 第八章 核酸代谢与蛋白质合成 　　　　考查 第十一章 肝生物化学 第一章 绪论 p1 第一节　生化的概念与内容 一、概念 二、内容 第二节　生化与健康的关系 一、发展概况 二、生化与健康的关系 一、概念 生物化学：是研究生物体的物质组成和结构以及生物体内发生的的各种化学变化规律的基础生命科学 研究对象：生物（人体） 任务：为提高人类健康水平、预防、诊断和治疗疾病提供理论基础 二、内容： 2.物质代谢及调节 生命的基本特征是新陈代谢 3.物质结构、生理功能与新陈代谢的关系 4.遗传信息的传递与表达（生物繁衍个体） 核酸是遗传的物质基础，分为DNA和RNA 　　　一、发展概况 早期的生物化学主要是研究生物体的物质组成，称为叙述生物化学 研究物质的化学结构、理化性质及代谢规律等方面称为动态生物化学 1903德国、纽佰，提出“生物化学”，独立学科的标志。20世纪，生物体内的蛋白质、糖和脂肪的分解代谢已明确 分子生物学时代称为功能生物化学 50年代提出DNA双螺旋结构模型 60年代确定了遗传信息传递的中心法则，我国首先人工合成了牛胰岛素 70年代建立了重组DNA技术 80年代发现了核酶 现代开始实施人类基因计划 　二、生物化学与健康的关系 古代应用实例： 现代认识到生物、心理、社会和环境因素都可影响机体异常变化 第二章 蛋白质与核酸化学 第一节　蛋白质的分子组成 第二节 蛋白质的结构与功能　 一、蛋白质的元素组成：含有C、H、O、N，部分含有S、P、金属元素等 蛋白质含氮量约为16%，即1gN相当于6.25g蛋白质 　Protein=蛋白含氮量×6.25 二、蛋白质的基本组成单位 —— 氨基酸 自然界蛋白质的氨基酸主要有20种 1.氨基酸的结构特点 2.氨基酸的分类 1）必需氨基酸（8）：由食物供给 必需氨基酸：苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸 口诀：苏缬二亮，乃是苯蛋 2）非必需氨基酸（12）：体内合成 第二节 蛋白质的结构与功能 一、蛋白质的基本结构 ㈠肽键和肽 ㈡蛋白质的一级结构 二、蛋白质的空间结构 ㈠蛋白质分子的二级结构 ㈡蛋白质分子的三级结构 ㈢蛋白质分子的四级结构 ㈠肽键和肽 1.肽键是一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合所形成的化学键 2.肽是氨基酸通过肽键连接而成的化合物 多肽简式： N–末端（H -表示），写在左侧 C–末端（--OH表示），写在右侧 　　多肽中顺序编号从N—末端开始 3.生物活性肽 如缩宫素、生长素、谷胱甘肽（GSH）等 ㈡蛋白质的一级结构 蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。也是蛋白质的基本结构 维持蛋白质一级结构的主要化学键是肽键 蛋白质的空间结构（构像）： 蛋白质肽链通过折叠、盘曲，使分子内各原子形成一定的空间排布及相互关系 维持蛋白质空间结构稳定的化学键：氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键及二硫键（副键） ㈠蛋白质分子的二级结构 主要形式 ?-螺旋 ( ? -helix ) ?-折叠 ( ?-pleated sheet ) ?-转角 ( ?-turn ) 无规卷曲 ( random coil ) ㈡蛋白质分子的三级结构(具有生物学功能) ㈢蛋白质分子的四级结构 有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构 亚基单独存在没有活性，聚合一起形成四级结构，才具有生物活性 如过氧化氢酶由四个相同亚基构成 如血红蛋白含2个α-亚基和2个β-亚基 蛋白质的空间结构决定其特定的生物学功能 疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白引起的一组人和动物神经退行性病变 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc PrPc在某种未知