生化课程.doc

基础生物化学教案 [说明：?对于生物技术、生物工程专业学生(第一类授课对象)：授课学时70-76，实验44-50学时；对于农学、园艺、资环、林学、食品科学本科生(第二类授课对象)：授课学时54-60，实验30-46学时；?第一类授课对象理论学时取上限，第二类授课对象，理论学时取下限，具体由授课教师按照学员实际情况合理掌握内容讲解的难易程度，合理布置课外作业，准确把握进度，按期完成教学任务。] 第一部分：理论教学内容 第一章 绪论 （1学时） 1.阐明生物化学的概念、研究内容及发展，使学生了解生物化学学科基本内容； 2.介绍生化知识的应用，激发学生的学习热情； 3.简要介绍学习方法（具体到某个章节）。 第二章蛋白质（10～12学时） 本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础 1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意： （1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。 （2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。 提问：pH=pKa时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？His在生理pH条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？ （3）氨基酸的等电点计算公式应用 提问：不同pH下的组成分析和电泳行为？ pHpI时，氨基酸带负电荷，Aa-COOH解离成Aa-COO-，向正极移动。pH=pI时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小pHpI时，氨基酸带正电荷，Aa-NH2解离成-N+H3，向负极移动。 （4）8种必需氨基酸（记忆）： Ile、Met 、Val 、Leu、Trp、 Phe、 Thr、Lys （5）氨基酸的化学反应强调参与反应的基团 2．蛋白质的分子结构： (1)阐明概念：一级结构、构型与构象、二级结构、酰胺平面、超二级结构、三级结构、结构域、四级 结构。 (2)通过示意图精讲授各级结构的特点，并结合实例加深理解。重点应强调各级结构层次关系。 结构层次 举例 一级结构： 胰岛素、牛胰RNase 超二级结构： 角蛋白、弹性蛋白、胶原蛋白 三级结构： 肌红蛋白 四级结构： 血红蛋白 Δ实验课过程让部分提早结束的学生看α-螺旋结构模型，并精讲特点。 (3)提问：区分单体蛋白与寡聚蛋白的主要标志？（亚基之间结合作用力：非共价建，二硫键例外） 单条肽链(肌红蛋白、Rnase、胰岛素等) 单体蛋白 蛋白质 多条肽链（胰凝乳蛋白酶） 相同亚基（乳酸脱氢酶α4） 寡聚蛋白 不同亚基（血红蛋白α2β2） (4)蛋白质分子结构与功能的关系 一级结构与功能的关系从镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面阐述高级结构与功能的关系，主要讲授牛胰核糖核酸酶变性复性实验。 把握真正内涵：一级结构由基因决定，一级结构含有高级结构信息：最多氢键、疏水基团包埋、亲水基团外露、最多离子键、融洽的范德华作用是能量最低原理具体体现，多肽盘卷折叠的动力。 3．蛋白质的重要性质 （1）蛋白质胶体溶液稳定性主要因素：?球状蛋白分子表面水化膜；?同性电荷排斥。 （2）蛋白质的沉淀作用：盐析、盐溶、有机溶剂沉淀、等电点沉淀的原理 （3）蛋白质的变性与复性的概念 （4）颜色反应，简介几种蛋白质含量的测定方法。列表对比： 紫外吸收法、双缩脲法、福林酚法等方法的特点，应用范围。 第三章 酶（8-9学时） 本章重点：酶的作用特点、酶的催化机理、影响酶促反应速度的因素，较系统地掌握酶的一般知识，为学习物质代谢奠定基础； 1.阐明概念：酶的专一性、简单蛋白酶、结合蛋白酶、辅助因子、辅基、辅酶、单体酶、寡聚酶、多酶体系、必需基团、酶的活性中心、米氏常数、别构酶、同工酶、抗体酶、核酶； 2.酶按反应性质分成6大类：每一类写出反应通mei式并举一具体的代谢反应例子。如：氧化还原酶类氧化还原酶类：A·2H+B←→A+B·2H 具体例子：剧烈运动肌肉发酸及乳酸发酵的最后一步 六大类酶的记忆技巧：氧转水，裂异合 思考题：催化ATP+G←→G-6-P+ADP反应的酶是那一类酶？蛋白酶属于哪类？淀粉酶？ 3.酶的化学本质： (1)是蛋白质：酶的性质符合蛋白质的特性，为主，80年代以前的书籍都认为酶的本质就是蛋白质。 (2)是RNA：新发现的某些酶的成分是RNA，称为核酶。 对比而言，蛋白质作为的酶种类多，数量大，效率高，是酶中的主力。核糖酶仅限于