2005-6~1生物化学.docVIP

基础学习教学大纲 基础学习是一门为临床医学专业（五年制）学生开设的关于人体组织学、生理学、细胞分子生物学和组织代谢的综合课程。课程目的在于为学生提供扎实的基础知识，使学生能够在其它课程的学习中使用。课程包括细胞生物学、组织学、生理学、生物化学、医学遗传学和药理学等内容，共191学时，其中细胞生物学16学时，组织学32学时，生理学15学时，生物化学96学时，医学遗传学18学时，药理学6学时，复习、评估8学时。教学内容分别安排在第二、三学期完成。通过讲课、实验、自学和讨论等方式进行教学。本大纲规定了基础学习教学的分级要求，是教师讲授和学生学习这门课程的指导性提要。 　　教学内容分三级要求。第一级“掌握内容”为学生必须牢固掌握、融汇贯通的基本内容；第二级“熟悉内容”要求学生理解和掌握；第三级“了解内容”主要由学生自学了解。然而，三级内容有时是相互穿插、密切关联的，学习是要善于抓住重点。 现代科学进展迅速，教师在教学中可能及时补充介绍一些新动向和新成就，甚至修正教材内容。 蛋白质化学 了解蛋白质的元素组成。掌握蛋白质平均含氮量。掌握蛋白质的组成单位是L-α-氨基酸。掌握L-α-氨基酸的通式和20种氨基酸的英文名词、缩写符号。了解氨基酸侧链基团中的主要功能基团。了解氨基酸的分类和组成。熟悉氨基酸的两性解离性质及等电点概念。了解芳香族氨基酸的紫外吸收性质和氨基酸的茚三酮反应。 掌握肽键（peptide bond）和肽键平面的概念。熟悉肽的命名、肽链上氨基酸的顺序及N-末端（amino terminal）、C-末端（carboxyl terminal）。了解谷胱甘肽（glutathione，GSH）的组成及其生理功用。了解蛋白质的分类。 掌握蛋白质的一级结构（primary structure）概念及连接键。掌握蛋白质的二级结构（secondary structure）概念和种类。熟悉α-螺旋（α-helix）。β-折叠（β-pleated sheet）的结构特点。掌握模序（motif），锌指（zinc finger），分子伴侣（chaperon），结合域（domain）等概念。掌握三级结构的概念及维持结构稳定的化学键。熟悉亚基、四级结构的概念及连接亚基的化学键。 了解蛋白质的一级结构与功能的关系。了解蛋白质空间结构与功能的关系。 掌握蛋白质的等电点(isoelectric point,pI)的概念。熟悉维持蛋白质亲水胶体溶液稳定的条件。熟悉引起蛋白质变性（denaturation）的因素。掌握蛋白质的盐析（salt out）、沉淀、变性、凝固的概念和机理。了解蛋白质的复性。熟悉蛋白质的紫外吸收性质及呈色反应。熟悉分离和纯化蛋白质的基本方法及其原理。了解多肽链中氨基酸序列分析的原理。了解X线衍射图。 核酸化学 熟悉核酸分为两类：即脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid，DNA）和核糖核酸（riboxynucleic acid，RNA）。RNA包括tRNA、rRNAcAMP的化学结构式。 掌握核酸一级结构的概念和分子中核苷酸的连接方式。熟悉多核苷酸链中组成DNA的为脱氧核苷酸；组成RNA的为核糖核苷酸。了解链的走向，5’端和3’端。掌握核酸（多核苷酸链）中核苷酸排列顺序的表示方法。熟悉DNA与RNA的结构差别。 掌握Watson与Crick提出的DNA的双螺旋模型结构要点。掌握染色体的基本单位—核小体（nucleosome）的概念和构成。熟悉DNA的功能。 掌握mRNA的结构特点和三联体密码（triplet code）的概念。掌握tRNA的结构特点和反密码子（anticodon）。熟悉核蛋白体的结构与功能。了解其他小分子RNA。掌握核酶（ribozyme）的概念及结构特点。 了解核酸的一般理化性质。掌握DNA的变性、Tm （melting temperature）、高色效应（hyperchronmic　effect）等概念。熟悉复性或退火（annealing）的含义，掌握分子杂交 （hybridization）的概念。 酶学 掌握酶（enzyme）的概念。熟悉酶催化的特点。掌握全酶（holoenzyme）、酶蛋白（apoenzyme）、辅因子（cofactor）、辅基（prosthetic group）、辅酶（coenzyme）的概念及其作用。掌握活性中心（active center）的概念。熟悉必需基团、结合基团、催化基团的作用。 掌握酶促反应特点，熟悉酶的特异性类型和含义。熟悉酶-底物结合的诱导契合学说（induced-fit hypothesis）和酶促反应机制。 了解在酶浓度恒定的条件下底物浓度对反应速度的影响呈距形双曲线关系。熟悉米、曼方程式及其几种变换和作图法。掌握米氏常数（Km）的意义。熟悉酶浓度对反应速度的影