polymorphisme de la caséine αs2 des bovinés caractérisation du variant c du yak (bos grunniens)polymorphisme de la caseineαs2 des牛caracterisation嘟变体c嘟牦牛(bos grunniens).pdfVIP

Polymorphisme de la caséine alpha;s2 des Bovinés : caractérisation du variant C du Yak (Bos grunniens) Marie-Françoise MAHÉ F. GROSCLAUDE LN.R.A., Laboratoire de Génétique biochimique, Centre de Recherches zootechniques F 78350 Jouy-en-Josas Résumé Les différences observables, après électrophorèse en gel à pH alcalin, entre le variant -Cns2aC du Yak (Bos grunniens) et le variant de référence de la caséine s2a dans le genre Bos, -Cns2aA, sont dues aux effets de deux substitutions d’acides aminés : 33 Glu -Cns2(aA) -Gly (as2-Cn C) et 130 Thr (as2-Cn A) - Ile (as2-Cn C). Cette dernière substitution modifie apparem- ment les conditions d’estérification des résidus séryle 129 et 131 voisins : en effet, dans le variant -Cns2aA, seul le résidu 129 paraît être partiellement phosphorylé ; par contre, dans le variant -Cns2aC, les résidus 129 et 131 se trouvent tous deux phosphorylés dans la fraction rapide, et non phosphorylés dans la fraction lente. Une troisième substitution, qui n’a pas d’effet sur la charge nette de la protéine, 47 Ala (as2-Cn A) - Thr (as2-Cn C), a été mise en évidence ; elle n’est pas nécessairement spécifique du variant -Cns2aC. Cet exemple apporte des informations complémentaires sur les modalités de phosphorylation des caséines et montre comment, dans certaines conditions, une mutation du locus de structure de la chaîne protéique d’une hétéroprotéine peut modifier le motif électrophorétique de cette dernière. I. Introduction La caséine sza a longtemps été considérée à tort, comme une « caséine mineure », par opposition aux trois caséines majeures, les caséines asl,et x. En fait, sa pro- portion relative, dans le lait de vache, n’est pas très