酶学思考题.docVIP

1、简述酶学的发展历史。（主要记住获得诺贝尔奖的人物和事件。） 1833之前，酶可以产生酒精； 1833~1926，酶是某些生物催化功能物质，其中来自生物体1926~1982，酶是生物催化功能蛋白质1982~Today， 酶是生物催化功能生物大分子，他们包括2类：Oxidoreductases氧化还原酶；Transferases转移酶； Hydrolases水解酶；Lyases裂合酶；Isomerases异构酶；Synthetases/Ligases连接酶 3、蛋白类酶中的全酶主要由哪几部分组成？其中辅因子包括哪些？ 酶蛋白和辅因子；辅基或辅酶和金属离子 4、简述酶的特殊结构特征。 active center / active site（活性中心）：包括酶与底物结合的位点和催化位点 essential group（必需基团）：氨基酸残基的化学侧链与酶活性密切相关 5、研究酶动力学时，需要考虑哪些因素？ Concentration of enzyme酶浓度, Concentration of substrate底物浓度, pH, temperature, inhibitors抑制剂, activators激活剂, 6、简述Km值的意义 可以用来代表Km、Vmax的测定方法。 直接作图法：测定不同底物浓度的反应初速率，以v-[S]作图，可以得到Vmax，再从1/2 Vmax，可求得Km值 将米氏方程式两侧取双倒数，以1/v-1/[s]作图，得出一直线，斜率= km/Vmax，y轴上的截距为1/Vmax 8、简述竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制分别有哪些特点？How to determine the type of the inhibition of inhibitor from the data?（如何从数据确定抑制剂类型） 竞争性抑制:抑制剂结构与底物结构相似;抑制剂与底物竞争性地与酶活性位点结合;底物浓度高时，抑制作用可消除;Vmax值不变，但 Km变大 非竞争性抑制:非竞争性抑制在活性位点以外与酶可逆地结合，从而导致酶活下降;酶可以与抑制剂或底物结合，也可同时与两者结合;底物浓度升高不能消除非竞争性抑制剂的抑制;Vmax 值下降, Km 值不变 反竞争性抑制: 反竞争性抑制剂只与酶－底物中间复合物结合，从而导致酶活下降;抑制作用与底物和抑制剂浓度有关;底物浓度升高不能消除不可逆抑制剂的抑制作用;Vmax降低, Km 也降低 Explain competitive, uncompetitive, and pure noncompetitive inhibition in terms of a diagram of linked reaction equilibria for formation of ES,EI, and (if it can form) EIS. Explain how these 3 types of inhibition can be distinguished from each other graphically: a) on a Vo vs. [S] plot, and初速度-低浓度图 以v-[S]作图，可以得到Vmax，再从1/2 Vmax，可求得相应的Km值； 竞争性抑制Vmax值不变，但 Km变大 非竞争性抑制Vmax 值下降, Km 值不变反竞争性抑制Vmax降低, Km 也降低 b) on a double reciprocal (Lineweaver-Burk) plot 11、What is the effect of a competitive inhibitor （ uncompetitive inhibitor, and pure noncompetitive inhibitor）on Km and on Vmax (compared to the values in absence of inhibitor)? 竞争性：Vmax值不变，但 Km变大 noncompetitive inhibitor非竞争性抑制：Vmax 值下降, Km 值不变 uncompetitive反竞争性：Vmax降低, Km 也降低 12. 酶催化反应有哪些特点？ 催化反应效率高；高特异性；酶活可调节 13 酶的调节有哪几种形式？ 有机体内酶数量的调节；酶的合成或降解；酶催化效率的调节（变构调节, 共价修饰：磷酸化/去磷酸化，腺苷酰化/去腺苷酰化，甲基化/去甲基化；酶原激活） 14 什么是IU和Kat？酶活测定方法可分为哪两大类？ IU：一分钟内转化1?mol底物所需要的酶量称为一个酶活单位（IU）,其中温度必须在25℃，在具有最适底物和最适反应条件下。 酶活力国际单位kata