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第六章 酶化学 学 习 目 标 1.掌握酶的化学本质及作用特点。 2.了解酶的命名及分类。 3.掌握酶催化反应的机理。 4.掌握温度、pH、酶浓度、底物浓度、竞争性抑制、非竞争性抑制物及激活剂对酶促反应速率的影响。 5.掌握酶活力的概念及测定酶活力的方法。 6.熟悉食品加工业中重要的酶及其应用，了解固定化酶。 第一节 概述 一、酶的概念 八十年代以前 酶是一类由生物体活细胞产生的具有催化作用的特殊蛋白质。 八十年代以后 酶是一类由生物体活细胞产生的具有催化作用的生物大分子。 由细胞内产生并在细胞内部起作用的酶称为胞内酶。 由细胞内产生后分泌到细胞外面起作用的酶称为胞外酶。 在生物化学中，由酶催化进行的反应称为酶促反应。 在酶的催化下，发生化学变化的物质称为底物，反应后生成的物质称为产物。 二、酶的催化特点 酶和化学催化剂的共性 ①用量少、催化效率高； ②提高生化反应的速度，不改变化学反应的平衡点(平衡常数)； ③降低反应的活化能； ④自身不参与反应。 酶的催化特点 1.高效性 是化学催化剂催化效率的106~1013倍。 转换数：底物浓度足够大时，每分钟每个酶分子能转换底物的分子数，即催化底物发生化学变化的分子数。 用于表示酶催化效率的高低。 2.高度专一性 一种酶只能作用于某一类或某一种特定物质。 3.反应条件温和 4.酶活性的可调控性 包括抑制剂调节、反馈调节、共价修饰调节、酶原激活、激素控制等。 5.酶易失活 6.有些酶的催化活力与辅酶、辅基和金属离子有关。 三、酶的化学本质与组成 1.酶的化学本质 绝大多数酶是具有催化作用的蛋白质。 少数酶是核糖核酸，特异的称为核酶。 只要不失活，无论是在细胞内还是在细胞外，酶都可发挥其催化作用。 2.单纯蛋白酶和结合蛋白酶 通常一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，生成一种全酶，作用于一种底物，发生某一种化学反应。 一种辅助因子，可以与若干种酶蛋白结合，形成多种全酶，催化多种不同底物，发生同一类型的化学反应。 在全酶中，酶蛋白决定了反应底物的种类，而辅助因子决定底物的反应类型。 3.单体酶、寡聚酶和多酶复合体系 第二节 酶的命名与分类 一、酶的分类 1．氧化还原酶类 催化底物进行氧化还原反应的酶类。 AH2 ＋ B A ＋ BH2 2．转移酶类 催化底物之间进行基团转移或交换的酶类。 A-R ＋ B A ＋ B-R 3．水解酶类 催化底物发生水解反应的酶类。 A-B ＋ H2O AH ＋ BOH 4．裂解酶类 催化一个底物断裂为两个产物或两个底物结合成为一个产物的酶类。 A-B A ＋ B 从左向右进行的是裂解反应，由右向左进行的是合成反应，所以又称为裂合酶。 5．异构酶类 催化各种同分异构体之间的相互转变，即分子内部基团的重新排列的酶称为异构酶类。 A B 6．合成酶类 催化两个分子合成一个分子的酶类。 这类反应要消耗ATP等高能磷酸键。 A ＋ B ＋ATP A-B ＋ ADP ＋ Pi A ＋ B ＋ ATP A-B ＋ AMP ＋ PPi 二、酶的命名 1．系统命名法 2．习惯命名法 习惯命名法根据底物名称和反应类型来命名; 合成酶常根据产物名称和反应类型来命名; 对水解酶常省略水解二字只用底物来命名； 有时在底物的名称前面加上酶的来源。 第三节 酶催化反应的机理 一、酶的催化作用与活化能 酶促反应速度与活化分子数目成正比，增加活化分子数的途径有： 1.外加能量 2.降低活化能 催化剂就是降低了活化能，增加了活化分子。 活化能越低，活化分子越多，反应速度越快。 二、中间产物学说 基本论点： S + E ES → E + P 即中间产物学说认为，所有的酶促反应都会形成一个不稳定的中间产物，从而将整个反应分两步进行，每一步仅需较少的活化能。 中间产物学说已被证实。 三、酶的活性中心 酶分子中，由少数必需基团组成的，能与底物分子直接结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。 活性中心的氨基酸残基在空间结构上十分邻近，但一级结构上可以相距甚远。 当酶蛋白变性时，空间结构解体，活性中心破坏，酶就失去活力。 四、“诱导-契合”理论 锁和钥匙学说 诱导契合学说 五、酶原的激活 某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些不具催化活性的酶的前身称为酶原。 从不具活性的酶原转变为有活性的酶的过程，称为活化过程或激活过程。 比较典型的例子是消化酶的酶原和血液凝固酶的酶原。 第四节 影响酶促反应速率的因素 ——酶促反应动力学 一、酶促反应速率的测定 酶促反应速率