青霉素与β-酪蛋白结合作用机理的光谱法研究 spectroscopic studies on the mechanism of penicillin binding β-casein.pdfVIP

青霉素与B一酪蛋白结合作用机理的光谱法研究 李瑞光1‘2，陈历俊孙，姜铁民2 (1．中国焙烤食品糖制品工业协会，北京100833；2．北京三元食品有限公司，北京100076) 摘要：本文模拟牛乳的生理环境pH6．6、37。C水浴的条件下，运用荧光光谱、同步荧光光谱研究了青 霉素与B一酪蛋白(B—casein)的相互作用。结果表明，通过青霉素对蛋白质内源荧光的猝灭作用，按照 Stem—Volmer方程和双对数方程分析处理实验数据，比较了不同温度下猝灭速率常数后，确定了青霉素与 B一酪蛋白发生了静态猝灭过程形成了稳定的非荧光基态复合物，并得到结合反应的结合常数及结合位点数。 通过修饰Stem-Volmer方程后得到的双倒数方程计算出了青霉素与B一酪蛋白和牛血清白蛋白结合作用的热力 学参数，并确定了青霉素与B一酪蛋白的主要作用为静电引力。又根据Fijster的荧光共振能量转移理论计算出 了青霉素与B一酪蛋白相互作用的结合距离，并进一步确定了反应过程中静态机理的存在。同步荧光光谱表 明．青霉素与蛋白质中接近色氨酸残基的区域发生了相互作用，进一步说明了青霉素在牛乳会与蛋白质作用 形成稳定复合物。 关键词：青霉素，B一酪蛋白，园二色光谱，同步荧光光谱，荧光光谱，相互作用 中图分类号：TS252．1 文献标识码：A 文章编号：1006—2513(2013)05—0055—08 the of studieson mechanism Spectroscopic penicillin bindingp-casein LI Tie-min2 Li-jun2，JIANG Rui．guan91～，CHEN of 1 Association (1．China Industry，Beijing00833； BakeryConfectionery Foods 100076) 2．BeijingSanyuanCo．，Ltd．，Beijing interactionbetween Gand wasstudiedfluorescence Abstract：The penicillinB—casein by spectroscopy，synchronous of with was fluorescenceandthenincubatedinwaterbathat interaction spectra pH66，37℃．The penicillinp—casein fluorescentmethod．Datawas toStem—VolmerandDouble by analyzedaccording equation analyzedrespectively effecton fluorescent