脯氨酸的构象.docx

α抗冻蛋白的应用4.1.1 在食品工业上的应用。在冷冻肉类、蔬菜以及冰淇淋制作上，抗冻蛋白抑制冰晶生长的特性可以减少食品营养损失，保持食物口感好，维持食品原有状态等。4.1.2 在农作物抗寒上的应用。利用转基因技术把异源抗冻蛋白的基因转移到不耐寒作物上，可以增强作物的耐寒能力，还可以改善作物在收获后的储藏加工特性。4.1.3 在医学上的应用。在器官组织的低温保存中应用抗冻蛋白，能够尽量减少低温对器官组织的破坏；抗冻蛋白应用于冷冻手术，可以保护需要的组织不受破坏。4.1.4 在卵母细胞、胚胎、精液冷冻中的作用。Rubinsky首先发现AFP 具有在低温下保护哺乳动物卵母细胞的作用，他将牛卵母细胞分别用AFPⅠ、AFPⅡ、AFPⅢ处理，结果发现卵膜的完好程度、体外成熟率、可受精能力均较未用抗冻蛋白处理的对照组有明显提高。另外，抗冻蛋白还成功应用于牛羊胚胎的冷冻。抗冻蛋白在对卵母细胞、胚胎、精液进行冷冻保存时主要是通过添加到其他抗冻保护剂中来发挥作用的，最终改善冷冻质量和解冻后的活力、受胎率等。2016综述Introduction生物分子水合作用是一个非常有意义的研究领域，在其理论和计算方面以及多种实验方法中都是非常有意义的。通过X射线和中子散射，溶液和固态NMR以及超快红外光谱，电子和振动光谱等时间分辨技术来研究生物分子水合。分子模拟已成为实验分析和解释的一个组成部分，因为实验技术不能总是提供蛋白质水合的完整图像。水合作用是蛋白质折叠的驱动力。为了发挥其生物功能，生物分子必须采用三级结构，称为折叠状态。球状蛋白是在适当条件下自组装成折叠状态的水溶性蛋白。这种结构是吉布斯自由能最低的状态.2在某些情况下，为了克服动力学陷阱，折叠被其他蛋白质催化，称为分子伴侣[3,4]。蛋白质的稳定性和动力学与性质密切相关。在体外，蛋白质的稳定性取决于特定离子，离子浓度，称为渗透质，糖等的小型共溶剂，以及热力学变量，如温度和压力.8,9疏水相互作用被认为是蛋白质折叠的驱动力[1，10]。蛋白质的进化序列提供了一个微不足道的能量景观，蛋白质在相对较短的时间范围内折叠，通常在几微秒到几毫秒之间[11,12]。氢键（H-键）网络有助于稳定蛋白质的二级和三级结构，并有助于蛋白质进入折叠状态[13,14]。疏水相互作用是水环境中蛋白质链崩溃的原因[15] 我们对蛋白质折叠的理解来自模型系统，多肽和单域快速折叠蛋白质的折叠在亚毫秒时间尺度的研究。在这篇综述中，我们将重点关注蛋白质的行为，以此作为响应扰动，改变生物分子周围水的结构和动力学，反之亦然，蛋白质表面引起的水动力学变化。关于水在生物分子复合物中的作用的综述，我们将读者引用到Levy和Onuchic的综述中[8]。我们通过核磁共振，X-射线研究了与蛋白质界面处水的结构和动力学有关的问题中子散射和分子模拟。由于其新颖性，单独的部分致力于太赫兹光谱学的应用。我们将描述气相中蛋白质的水合作用，这与质谱实验的解释有关。我们还将描述水在不同温度和压力条件下对蛋白质动力学的影响。最后，我们将描述静水压力对蛋白质稳定性的影响。2. DYNAMICS OF WATER2.1. Dynamics of Water at a Protein Interface水分子与蛋白质界面的动力学已经成为多年来广泛研究的焦点。这个争论特别涉及到蛋白质表面对溶剂动力学所产生的动态扰动的大小，这种扰动的扩展21及其耦合的性质。时间依赖性荧光斯托克斯位移（TDFSS）实验揭示了色氨酸光激发后发色团的环境松弛的动力学。 19,24-26在这些实验中，小分子在水中的弛豫动力学是在几皮秒的时间尺度上完成的，而接近蛋白质的动力学可能需要几十皮秒甚至更长的时间。过去十年来蛋白质的长时间尺度动力学的分子起源有两种解释。一个模型假定蛋白质的静电场使得水分子旋转不动，并因此重新定向，水分子需要与大量的水分子交换。该模型将TDFSS的慢分量解释为源于涉及水分子与水合层之间水分子交换的水的固有慢动力学。另一方面，Halle和Nilsson将TDFSS实验中的缓慢组分解释为起源于缓慢的蛋白质波动。现在了解在环境条件下观察到的水的旋转和平移运动的减速的起源。使用核磁共振的系统研究已经清楚地评估了水的重新定向16和平移27只比散装慢3-5倍。这已被证实为许多球状蛋白质。计算机模拟28报道了球状蛋白质水合壳中水分子平均运动的类似的轻度放缓，并且显示出与模拟中使用的水模型完全无关。水和蛋白质位点（侧链和骨架中的带电荷和极性基团）之间的氢键的几何无序和局部能量有助于这种平均延迟，并引起水合壳中水运动的非均匀特征。-33在前面描述的TDFSS实验解释的背景下，侧链的动力学运动是观测相关函数中慢分量的必要标准。对于这个过程的最新理解最近得到了应用拉格和海因斯介绍的扩展跳跃模型来描