高中生物奥赛辅导之六 生物化学.ppt

五、影响酶催化反应的因素 1.酶的浓度:当底物浓度大大超过酶的浓度，酶的浓度与反应速度呈正比关系. 2.底物浓度：在酶浓度不变的情况下,底物浓度对反应速度影响的作图呈现矩形双曲线。 当底物浓度很低时，反应速度随底物浓度的增加而急骤加快，两者呈正比关系。随着底物浓度的升高，反应速度的增加幅度不断下降。如果继续加大底物浓度，其反应速度不再增加，说明酶已被底物所饱和。 所有酶都有饱和现象，只是达到饱和时所需的底物浓度各不相同。 米氏方程 1913年，德国化学家Michaelis和Menten根据中间产物学说对酶促反映的动力学进行研究，推导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称为米氏方程。 Km — 米氏常数 Vmax — 最大反应速度 测定Km和V的方法很多，最常 用的是双倒数作图法。 米氏常数Km的测定： 米氏常数(Km)的意义 不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。 Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。 Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。 由米氏方程可知,当反应速度等于最大反应速度一半时,即V=1/2Vmax, Km=[S] 米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。 米氏常数的单位为mol/L。 ◆激活剂是指能增强酶活性的物质。 抑制剂是能降低酶的活性,甚至使酶完全丧失活性的物质。 3.激活剂和抑制剂 ◆抑制剂对酶活性的抑制作用包括不可逆抑制和可逆抑制两类： ①不可逆抑制作用: 其抑制剂通常以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合，使酶失活。如有机磷化合物能与许多种酶活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。 ②可逆的抑制作用：包括竞争性抑制与非竞争性抑制两种。 在竞争性抑制中，抑制剂常与底物的结构相似，它与底物共同竞争酶的活性中心，从而阻碍底物与酶的结合，如丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制。 非竞争性抑制中的抑制剂可以与酶活性中心外的部位可逆结合，这种结合不影响酶对底物的结合。底物与抑制剂之间无竞争关系，但酶一底物一抑制剂不能进一步释放出产物。 返回 ◆生物体需要的能量主要是通过代谢物在体内氧化而获得的。物质在生物体内经过氧化最后生成水和CO2并释放能量的过程，称为生物氧化，由于这一过程是在组织细胞内进行的，表现为细胞摄取O2而释放CO2，因此生物氧化又称为细胞呼吸。 一、概述 ◆生物氧化的一般过程 e- H+ ◆生物氧化与化学氧化的异同 ①都需要O2，放出CO2和H2O ②放出的总能量相同 ③反应的实质是电子或H+的转移 相同 C的氧化 一系列脱羧 CO2形成 能量去向 反应速度 反应条件 以热能形式散失 一部分为热能；一部分形成ATP 高速进行 缓慢的匀速进行 一般在高温和干燥的环境中进行 在常温(一般35~37℃)、水溶液中进行、酶催化 不同 化学氧化 生物氧化 * 高中生物奥赛辅导之六 宣汉中学高二生物组 供稿 生物化学 氨基酸等电点 光合作用 生物氧化 酶促反应 主要内容 ◆蛋白质是构成细胞和生物体的基本物质，占细胞干重的一半 。 ◆所有蛋白质的元素组成都很近似，都含有C、H、O、N四种元素，其中平均含氮量约占16％，这是蛋白质在元素组成上的一个特点。 ◆蛋白质是一类极为复杂的含氮高分子化合物，其基本组成单位是氨基酸。 通过许多实验证明：对于含有一个氨基和一个羧基的α-氨基酸来说，在中性溶液中或固体状态下，主要是以两性离子的形式存在。 中性分子 两性离子 ★氨基酸由于含有氨基和羧基，因此在化学性质上表现为是的一种兼有弱碱和弱酸的两性化合物。 H H (R0) (R-) (R+) ★氨基酸在溶液中的带电状态，会随着溶液的pH值而变化。如果氨基酸的净电荷等于零，在外加电场中不发生向正极或负极移动的现象，在这种状态下溶液的pH值称为其等电点，常用pI表示。 正极 负极 - - + + + + - - 正极 负极 - - + + + + - - 正极 负极 - - + + + + - - 当溶液的pH值低于某氨基酸的等电点时，则该氨基酸带净正电荷，在电场中向阴极移动。 若溶液的pH值高于某氨基酸的等电点时,则该氨基酸带净负电荷,在电场中向阳极移动。 环境pH=pI 环境pHpI 环境pHpI K1` + H+ (R+) (R0) [R+] K1`=----------- [R0] [H+] K1` + H+ (R-) [R0] K2`=----------- [R-] [H