[医学]17 氨基酸、多肽和蛋白质.pptVIP

Chap 17 氨基酸、多肽和蛋白质 一、氨基酸的结构、分类和命名 (一) 酸碱性和等电点 等电点(pI) 处于等电点时氨基酸溶液的特点 [阴离子]=[阳离子] [偶极离子] 99.9% 氨基酸的溶解度最小，最易从溶液中析出 (二) 脱羧反应 (三) 与亚硝酸反应 (四) 与茚三酮的显色反应 1 蛋白质水解的终产物是α-氨基酸, 20种. 2 氨基酸两性化合物, 每种氨基酸有各自的等电点pI. pH=pI时, 以偶极离子形式存在, 呈电中性, pH＞pI时,阴离子; pH＜pI时,阳离子. 3 氨基酸含有氨基和羧基. 有脱羧反应、放氮反应及与水合茚三酮显色反应等, 此为氨基酸/多肽/蛋白质的定性及定量分析的基础. 多肽的形成 多肽的命名 ?-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸 三、多肽的化学性质 一、元素组成和分类 蛋白质的组成元素主要是C，H，O，N; 大多数蛋白质含有S; 少数含有P，Fe，Cu，Mn，Zn; 个别蛋白质含有 I 或其它元素. 蛋白质的分类 按化学组成: 单纯蛋白质与结合蛋白质 依形状: 纤维状蛋白质和球状蛋白质 前者是肌体组织的主要结构成分, 如皮肤, 毛发,胶原蛋白和肌球蛋白等 后者具有可溶性, 起维护和调节生命过程中的各种功能,如酶, 激素, 血红蛋白等. 据生理功能: 保护蛋白, 酶蛋白, 激素蛋白. 二、蛋白质的分子结构 蛋白质是由一条或几条多肽链组成的. 蛋白质分子中氨基酸残基间的结合的两种类型: 在一条多肽链中, 氨基酸残基间主要是以肽键相互结合的(主键); 在两条肽链之间或一条肽链的不同部位间相互结合时, 存在着其它类型的化学键(副键), 包括氢键、二硫键、盐键、酯键及疏水键等. 形成各级结构的主要价键 一级结构 肽键 二级结构 氢键、二硫键 三级结构 盐键、氢键、二硫键及疏 水键等副键 四级结构 氢键、疏水键或静电引力 蛋白质分子的四级结构 一级结构 多肽链中氨基酸的排列次序 二级结构 主链原子的局部空间排列.即指主链上的α-螺旋、β-片层、β-转角和无规卷曲四种构象单元. 三级结构 侧链与主链上的构象单元按一定方式进一步卷曲,折叠成的更复杂的三度空间结构. 四级结构 几个亚基（具有三级结构的肽链）通过氢键、疏水键或静电引力缔合成一个蛋白质分子时形成的空间结构. 一级结构—蛋白质分子中氨基酸的排列次序 二级结构—主肽链上的 a-螺旋、b-片层、 b-转角和无规卷曲 三级结构 四级结构——蛋白质的缔合 复杂的蛋白质分子是由两条或两条以上具有三级结构的肽链所组成.这时每条肽链称为一个亚基. 几个亚基通过氢键、疏水键或静电引力缔合而成一个蛋白质分子, 形成蛋白质的四级结构. 三、蛋白质的性质 蛋白质的两性电离及等电点 在某一pH值溶液中蛋白质的两性离子浓度处于极大值, 电离成阴、阳离子的几率相等, 其净电荷等于零, 这时溶液的pH值就是该蛋白质的等电点(pI). 蛋白质的胶体性质 蛋白质是高分子化合物, 分子颗粒的直径在胶体范围内(0.1～0.001um), 呈胶体性质。 不同蛋白质盐析时所需的盐析浓度不同, 可用不同浓度的盐溶液使蛋白质分段析出, 予以分离. 蛋白质的变性 蛋白质很容易受到某些物理因素(如加热、加压、紫外光照射、超声波的作用等)或化学因素(如强酸、强碱、重金属盐、三氯醋酸、乙醇、丙酮等)的影响, 而改变它们的性质, 这种现象称为变性. 元素组成 不同蛋白质含氮量接近, 16%, 即1g N元素相当于6.25g蛋白质 ?(蛋白质) = ?(N)×6.25 三聚氰胺？？ 单纯蛋白质是仅由多肽组成，其水解的最终产物都是a-氨基酸, 如乳清蛋白. 结合蛋白质由单纯蛋白质与非蛋白质(辅基) 结合而成，据辅基的不同又可分为核蛋白、糖蛋白及脂蛋白. 人胰岛素分子的一级结构 多肽链中的“酰胺平面” 酰胺平面 蛋白质的二级结构(a -螺旋、 b -折叠、 b -转角和无规卷曲) 由于侧链及各主链构象单元的相互作用, 按一定方式进一步卷曲, 折叠成更复杂的三维空间结构, 形成蛋白质的三级结构. 三级结构是由盐键、氢键、二硫键及疏水键等来维系的. 蛋白质的等电点(pI) 蛋白质的胶体性质、盐析 蛋白质可形成稳定的高分子溶液. 形成水化膜和具有同种电荷是维持蛋白质高分子溶液稳定的重要因素. 蛋白质的盐析 向蛋白质溶液中加入电解质到一定浓度时