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Isomerases catalyze the transfer of functional groups within the same molecule Example - Phosphoglucose isomerase The Transition State Understand the difference between ?G and ?G? The overall free energy change for a reaction (?G) is related to the equilibrium ratio of [S] and [P] The free energy of activation for a reaction (?G?) is related to the reaction rate It is extremely important to appreciate this distinction! Enzymes lower ?G? but don’t affect ?G for the reaction. Transition State Theory Consider the reaction between a diatomic hydrogen (H2) and a hydrogen atom to yield a new H2 and a different H atom : H—H + H ? H—H + H This reaction involves an unstable transition state : H—H + H ? H—H—H Transition State Diagram Free energy tells us nothing about the rate at which the reaction occurs The height of the transition state relative to the reactants determines how rapidly substrates are converted to product . . Substrates Products Transition State D G rxn Free Energy ( DG ) Reaction Coordinate For a reaction to occur, the substrates must first overcome an energy barrier. The higher the energy barrier, the slower the reaction will occur.. 酶的活性中心与酶促反应的特异性 酶的活性中心也称为活性部位，是指酶分子上直接与底物结合，并与催化作用直接相关的区域。 活性中心由结合基团和催化基团组成。前者负责与底物结合，决定酶的专一性，后者参与催化，负责底物旧键的断裂和产物新键的形成，决定酶的催化能力。但也可能有某些基团两者兼而有之。 酶的活力中心通常包括两部分： 结合部位 Binding site:酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。 结合中心决定酶的专一性； 酶分子的结构特点 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。催化部位决定酶所催化反应的性质以及催化的效率。 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。 有些酶的结合中心与催化中心是同一部分。 催化部位 catalytic site 酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。 调控部位 Regulatory site 活性中心的主要特征 （1）活性中心是一个三维实体，通常由在一级结构上并不相邻的氨基酸残基组成 （2）活性中心只占酶总体积很小的一部分（约1％～2%） （3）活性中心为酶分子表面的一个裂缝、空隙或口袋，中心内多为疏水氨基酸残基，但也有少量极性氨基酸残基，以便底物结合和进行催化。 （4）与底物结合为多重次级键，包括氢键、疏水键和范德华力； （5）底物结合的特异性在一定程度上取决于活性中心和底物之间在结构上的互补性； （6）活性中心的构象不是固定不变的，而是具有一定的柔性。 What does the active site do? The active site binds the substrates and positions them in the proper orientation for the reaction to occur. The active site con