[化学]第5章 酶-1.pptVIP

第五章 酶(enzyme) (二)国际系统命名法 系统名应包括底物名称、反应性质以及反应名称，最后加一“酶”字； 底物名称间以“:”分隔(作用物之一为水，可略去)； 国际酶学委员会从习惯名称中选定一个简便实用的推荐名称； 例：编号EC 1.4.1.3(大类、亚类、亚亚类、序号)： 　　　推荐名称：谷氨酸脱氢酶 　　　系统名称：L-谷氨酸:NAD+氧化还原酶 　　　催化反应： 　　 L-谷氨酸＋H2O＋NAD+　　　　?-酮戊二酸＋NH3＋ NADH 例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应： 对热不稳定; 两性电解质; 变性因素与蛋白质相同; 有胶体特性; 蛋白水解酶使之失活; 已获得结晶的酶; 序列分析。 当底物或底物以外的物质与酶非共价的结合后，可改变酶的构象，进而改变酶的催化活性，这种效应称为别构效应。 受别构效应调节的酶称别构酶；别构酶通常为代谢途径的起始关键酶。 引起别构效应的物质称为别构效应剂；凡使酶活性增强的效应剂称别构激活剂；凡使酶活性减弱的效应剂称别构抑制剂。别构激活剂常常是酶的底物，别构抑制剂一般是代谢反应序列的终产物。 酶加速其所催化的化学反应的能力称为酶的活力(activity)。 测定的酶活力→测定酶促反应速度。 酶(活力)单位：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。 一个酶单位(U):在最适的反应条件(30℃)下，1分钟内转化1?mol底物的酶量或是转化底物中1?mol有关基团的酶量。即 1U=1?mol/min 非竞争性抑制的特点： I和S同时结合在E的不同部位, I和E的结合不影响S和E的结合，增加S浓度并不能减少I对酶的抑制程度。 抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合。 I和S在结构上一般无相似之处。 某些需要金属离子维持活性的酶, 可能被非竟争性抑制,如F-、CN-等金属络合剂可与金属酶中的金属离子络合,使酶的活性受到抑制。 ? 非竞争性抑制的双倒数图形特征 —— 1 v = —— km Vm —— [S] 1 + — Vm 1 1+ [I] Ki 1+ [I] Ki 1 [S] 3．反竞争性抑制(uncompetitive inhibition) (自学) 抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。 v = ——————— Vmax 1 + — [I] ki · [S] km 1+ — [I] ki + [S] Vmax和km均减小 ? 反竞争性抑制的米氏图和米氏方程 [S] v km ′ km 无I 有I ? 反竞争性抑制的双倒数图形特征 (八) 酶的别(变)构效应 ? 协同效应 当别构酶的一个亚基与其配体(底物或别构剂)结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为别构酶的协同效应。 如果对相邻亚基的影响是导致其对配体的亲和力增加，则称为正协同效应；反之，则称为负协同效应。 1. 别构酶特点 (1)别构酶一般是寡聚酶，由多亚基构成，一些亚基为催化亚基，另一些亚基为调节亚基(有别构效应剂的结合部位)。 (2)具有别构效应； (3)别构酶大都不遵循米氏动力学。有正协同效应的别构酶其v～[S]曲线具有S形，负协同则呈比较平坦的曲线，说明对底物浓度的敏感性不同。 1为非调节酶动力学曲线,使酶反应速度从10％提高到90％需要[S]增加81倍； 2为具正协同效应的别构酶的动力学曲线； 3为具负协同效应的别构酶的动力学曲线 调节亚基 催化亚基 底物 别构激活剂 2．别构调节的机制 当调节亚基或调节部位与别构剂结合后，就可导致酶的空间构象发生改变，从而导致酶的催化活性中心的构象发生改变而致酶活性的改变。 例如，天冬氨酸转氨甲酰酶(ATCase) ATCase有2个催化亚基和3个调节亚基。每个催化亚基上有三个底物Asp结合部分；每个调节亚基上有两个别构效应剂的结合部位。 V～[S]曲线具有S形，表明各底物结合部位之间具有正协同效应。 底物、CTP、ATP都是ATCase的别构效应剂,其中CTP是别构抑制剂，ATP是别构激活剂。 八、酶活力的测定 2．立体异构专一性:酶对底物立体构型有特异的要求。立体异构专一性包括旋光异构专一性和几何异构专一性。 (2) 几何异构专一性 延胡素酸(反式) 苹果酸 顺-丁烯二酸 延胡素酸酶 延胡素酸酶 × (1) 旋光异构专一性: 例如: L-乳酸脱氢酶, 它的底物只能是L-型乳酸，而不能是D-型乳酸。催化乳酸脱氢生成丙酮酸的反应如下﹕ 酶如何使反应的活化能降低？ 酶和一般催化剂的作用就是降低化学反应