简明生物教程课件第五章酶化学.ppt

可逆抑制作用的动力学特征 加入竞争性抑制剂后，Km 变大，酶促反应速度减小。 竞争性抑制 无抑制剂 竞争性抑制剂 1/Vmax 非竞争性抑制作用 有些抑制剂和底物可同时结合在酶的不同邻位上，即是抑制剂与酶结合后不影响酶与底物结合，但所形成的酶-底物-抑制剂三元化合物（ESI）不能生成产物，这种抑制称为非竞争性抑制作用。 重金属如Ag+,Hg2+,Pb2+等以及有机汞化合物能与酶分子中的-SH络合，而抑制酶的活性。 F-,CN-,N3-等金属络合剂可与金属酶中的金属离子络合使酶活性受到抑制。 螯合剂EDTA，邻氮二菲可从金属酶上除去金属来抑制酶的活性。 非竞争性抑制作用可用下式表示： 加入非竞争性抑制剂后，Km 虽然不变，但由于Vmax减小，所以酶促反应速度也下降了。 非竞争性抑制 无抑制剂 非竞争性抑制剂 -1/km 3．反竞争性抑制 这类抑制存在着以下的平衡： 酶的抑制作用的研究在医学上、工农业基础上及基础理论研究上都具有一定的意义。 例如:某些磺胺类药物抑制细菌繁殖的机理。 在农业上，抑制作用常用于设计新农药。 如1605农药：有机磷农药能专一地抑制乙酰胆碱酯酶的活力。从而使昆虫功能失调，失去知觉而死亡。 5.9 调节酶、同工酶、多酶系和诱导酶 5.9.1调节酶：对代谢作用有特殊作用的酶类 1、别构酶：具有别构作用的酶。 别构酶的结构特点： 1．是寡聚酶\有多个亚基\有四级结构。 2．0℃不稳定，在室温下反而稳定。 3. 有酶的活性中心，同时还有可以结合调节物的别构中心。 别构酶的反应初速度对底物浓度（v对[s]）作图不服从米氏方程式。 许多别构酶的v对[s]常呈S形曲线，有些别构酶的v对[s]作图则呈比较平坦的曲线。它们这种动力学性质对酶反应速度的调节是很有利的。 2.正协同效应：对底物敏感 3.负协同效应：对底物不敏感 2、共价调节酶 共价调节酶：对其结构进行共价修饰，而使其活性形式与非活性形式之间相互转变。 例：动物组织的糖原磷酸化酶，它催化组织中储存的多聚葡萄糖分解产生1-磷酸葡萄糖： 共价调节酶的两个特点: ①两种酶形式的转变。 如：磷酸化酶酶有两个形式：活性较高的形式——磷酸化酶a；活性较低的形式——磷酸化酶b。 ②将化学信号极大地放大，即一个酶分子可以在一定时间内催化形成的几千个分子产物。 5.9.2同工酶 具有不同分子形式但却催化相同化学反应的酶。 同工酶具有不同分子形式是指这种酶在分子组成和结构上有一定的差异，从而使得它们的理化性质、免疫学性质等有明显的不同。 乳酸脱氢酶（LDH）同工酶，五种类型的乳酸脱氢酶，即， 说明：具有不同分子形式的同工酶能催化相同的化学反应是因为它们的活性部位在结构上相同或者至少非常相似。 五种形式的乳酸脱氢酶的分子结构、理化性质和电泳行为都不同，但催化同一个化学反应： 5.9.3诱导酶与结构酶 细胞内结构酶：指细胞中天然存在的酶，它的含量较为稳定，受外界的影响很小。 诱导酶：当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶，它的含量在诱导物存在下显著增高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身。 5.9.4多酶复合物 由几种酶嵌合而成的复合体。 一般由2-6个功能相关的酶组成，有利于反应的连续进行和提高酶的催化效率。 如: 脂肪酸合成酶复合体由6个酶和1个酰基载体组成。 溶菌酶 尿激酶 SOD 核糖酶 1981-1982年Thomas R. Cech发现了第一个有催化活性的天然RNA，取名为“ribozyme（核酶）”。随后科学家又陆续发现了真正的RNA催化剂。其中L19RNA和核糖核酸酶的RNA组分具有酶活性是两个最著名的例子。 近年来发现RNA催化剂作用的底物除了RNA外还有许多底物如有多糖、DNA以及氨基酸酯等，催化反应的类型也有多种。 固定化酶 固定化酶(immobilized enzyme)是借助于 物理和化学的方法把酶束缚在一定空间内 并仍具有催化活性的酶制剂。是近代酶工 程技术的主要研究领域。 固定化酶的制备方法 1. 吸附法 2. 共价结合法 3. 交联法 4. 包埋法 5.10 酶的应用 淀粉酶用于纺织品的退浆，可节约大量的碱并提高棉布质量。 蛋白酶用于皮革工业的